[日本語] English
万見
- PDB-1em1: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE FOR HUMAN MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE,... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1em1
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE FOR HUMAN MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE, Q143A
要素MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha-beta protein / metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / response to isolation stress / intracellular oxygen homeostasis ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / response to isolation stress / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid / response to selenium ion / response to superoxide / response to manganese ion / hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide anion generation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / response to zinc ion / superoxide metabolic process / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / superoxide dismutase / negative regulation of fat cell differentiation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / response to immobilization stress / cellular response to ethanol / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / mitochondrial nucleoid / hemopoiesis / response to electrical stimulus / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / neuron development / response to axon injury / response to cadmium ion / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / liver development / release of cytochrome c from mitochondria / response to activity / post-embryonic development / respiratory electron transport chain / regulation of mitochondrial membrane potential / response to gamma radiation / locomotory behavior / response to hydrogen peroxide / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / oxygen binding / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / manganese ion binding / heart development / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain ...: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Leveque, V. / Stroupe, M.E. / Lepock, J.R. / Cabelli, D.E. / Tainer, J.A. / Nick, H.S. / Silverman, D.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Multiple replacements of glutamine 143 in human manganese superoxide dismutase: effects on structure, stability, and catalysis.
著者: Leveque, V.J. / Stroupe, M.E. / Lepock, J.R. / Cabelli, D.E. / Tainer, J.A. / Nick, H.S. / Silverman, D.N.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: The Structure of Human Mitochondrial Manganese Superoxide Dismutase Reveals a Novel Tetrameric Interface of Two 4-Helix Bundles
著者: Borgstahl, G.E. / Parge, H.E. / Hickey, M.J. / Beyer Junior, W.F. / Hallewell, R.A. / Tainer, J.A.
履歴
登録2000年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6546
ポリマ－44,3522
非ポリマー3024
水5,278293
1
A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子

A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,30812
ポリマ－88,7044
非ポリマー6048
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area9160 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area31670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.643, 79.643, 241.642
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-691-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE / HMNSOD


分子量: 22176.061 Da / 分子数: 2 / 変異: Q143A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Organelle: MITOCHONDRIA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SODASODB / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, imidazole/malate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.0-2.8 Mammonium sulfate1drop
2100 mMimidazole malate1drop
320 %ethylene glycol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 89153 / Num. obs: 89153 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 3.33 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. obs: 26135 / Num. measured all: 89153

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.13→19.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3778026.94 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 2574 9.8 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.232 ---
obs0.232 89153 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.94 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.26 Å25.15 Å20 Å2
2--4.26 Å20 Å2
3----8.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→19.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3138 0 12 293 3443
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.332.5
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 390 9.7 %
Rwork0.256 3625 -
obs--93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ALL.PARAMALL2.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 26135 / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 9.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.301 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor Rwork: 0.256

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る