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- PDB-1ell: CADMIUM-SUBSTITUTED BOVINE PANCREATIC CARBOXYPEPTIDASE A (ALFA-FO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ell
タイトルCADMIUM-SUBSTITUTED BOVINE PANCREATIC CARBOXYPEPTIDASE A (ALFA-FORM) AT PH 7.5 AND 0.25 M CHLORIDE IN MONOCLINIC CRYSTAL FORM.
要素CARBOXYPEPTIDASE A
キーワードHYDROLASE / ALFA/BETA FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase A / leukotriene metabolic process / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A ...Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Carboxypeptidase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Jensen, F. / Bukrinsky, T. / Bjerrum, J. / Larsen, S.
引用
ジャーナル: J.BIOL.INORG.CHEM. / 年: 2002
タイトル: Three high-resolution crystal structures of cadmium-substituted carboxypeptidase A provide insight into the enzymatic function
著者: Jensen, F. / Bukrinsky, T. / Bjerrum, J. / Larsen, S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Native Carboxypeptidase a in a New Crystal Environment Reveals a Different Conformation of the Important Tyrosine 248
著者: Bukrinsky, J.T. / Bjerrum, M.J. / Kadziola, A.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Carboxypeptidase A: Native, Zinc-Removed and Mercury-Replaced Forms
著者: Greenblatt, H.M. / Feinberg, H. / Tucker, P.A. / Shoham, G.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Structure and Dynamics of the Metal Site of Cadmium-Substituted Carboxypeptidase a in Solution and Crystalline States and Under Steady-State Peptide Hydrolysis
著者: Bauer, R. / Danielsen, E. / Hemmingsen, L. / Soerensen, M.V. / Ulstrup, J. / Friis, E.P. / Auld, D.S. / Bjerrum, M.J.
履歴
登録2000年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: CARBOXYPEPTIDASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1715
ポリマ－34,7221
非ポリマー4504
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.294, 60.173, 51.752
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CARBOXYPEPTIDASE A


分子量: 34721.750 Da / 分子数: 1 / 断片: ALFA-FORM / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00730, carboxypeptidase A
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microdialysis / pH: 7.5
詳細: Lithium Chloride, Tris-HNO3, Cadmium Chloride, pH 7.5, MICRODIALYSIS, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11.0 M11LiCl
220 mMTris-HNO311pH7.5
320 mg/mlprotein11
40.35 M12LiCl
520 mMTris-HNO312pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月18日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→40 Å / Num. obs: 27577 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.76→1.79 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.181 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / % possible all: 79.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.76 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 233641 / % possible obs: 97.2 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CPA

5cpa


解像度: 1.76→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD MINIMIZATION OF THE STRUCTURE FACTOR AMPLITUDE DIFFERENCES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 1363 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.167 27577 96.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS MASK / Bsol: 30.87 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2428 0 5 241 2674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.68
LS精密化 シェル解像度: 1.76→1.78 Å / Total num. of bins used: 27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 40 4.9 %
Rwork0.225 777 -
obs--79.7 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.1781 / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0056
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.79 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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