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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1eko | ||||||
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タイトル | PIG ALDOSE REDUCTASE COMPLEXED WITH IDD384 INHIBITOR | ||||||
要素 | ALDOSE REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / ALDOSE REDUCTASE / INHIBITION / DIABETES | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity ...glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Sus scrofa (ブタ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Podjarny, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000 タイトル: The structure of human aldose reductase bound to the inhibitor IDD384. 著者: Calderone, V. / Chevrier, B. / Van Zandt, M. / Lamour, V. / Howard, E. / Poterszman, A. / Barth, P. / Mitschler, A. / Lu, J. / Dvornik, D.M. / Klebe, G. / Kraemer, O. / Moorman, A.R. / Moras, D. / Podjarny, A. #1: ジャーナル: J.AM.SOC.MASS.SPECTROM. / 年: 1999 タイトル: Binding of Aldose Reductase Inhibitors: Correlation of Crystallographic and Mass Spectrometric Studies 著者: Rogniaux, H. / Van Dorsselaer, A. / Barth, P. / Biellmann, J.F. / Barbanton, J. / van Zandt, M. / Chevrier, B. / Howard, E. / Mitschler, A. / Potier, N. / Urzhumtseva, L. / Moras, D. / Podjarny, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1eko.cif.gz | 79.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1eko.ent.gz | 59.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1eko.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1eko_validation.pdf.gz | 973.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1eko_full_validation.pdf.gz | 986.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1eko_validation.xml.gz | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1eko_validation.cif.gz | 21.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/1eko ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/1eko | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35824.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: EYE / 組織: LENS / 参照: UniProt: P80276, aldose reductase |
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#2: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#3: 化合物 | ChemComp-I84 / [ |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.87 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 詳細: 6 MG/ML AR, 2.5% PEG 6000, 25 MM MESPH 6.2 (DROP), 20% PEG 6000, 25 MM MESPH 6.2 (RESERVOIR) , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: Rogniaux, H., (1999) J. Am. Soc. Mass Spectrom., 10, 635. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 273 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.91 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→15 Å / Num. all: 20372 / Num. obs: 19184 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 6 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 22.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.245 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.245 / % possible all: 97.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: ALDOSE REDUCTASE NATIVE 解像度: 2.2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 18314069.48 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.8234 Å2 / ksol: 0.382389 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor obs: 0.179 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 42.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.3 Å / Rfactor Rfree: 0.394 / % reflection Rfree: 11 % / Rfactor Rwork: 0.355 |