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万見
- PDB-1ekm: CRYSTAL STRUCTURE AT 2.5 A RESOLUTION OF ZINC-SUBSTITUTED COPPER ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ekm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE AT 2.5 A RESOLUTION OF ZINC-SUBSTITUTED COPPER AMINE OXIDASE OF HANSENULA POLYMORPHA EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI
要素COPPER AMINE OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / amine oxidase / quinoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


aliphatic amine oxidase activity / primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / peroxisome / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 ...Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia angusta (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chen, Z. / Schwartz, B. / Williams, N.K. / Li, R. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystal structure at 2.5 A resolution of zinc-substituted copper amine oxidase of Hansenula polymorpha expressed in Escherichia coli.
著者: Chen, Z. / Schwartz, B. / Williams, N.K. / Li, R. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Copper Amine Oxidase from Hansenula polymorpha: the Crystal Structure Determined at 2.4 A Resolution Reveals the Active Conformation
著者: Li, R. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
履歴
登録2000年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COPPER AMINE OXIDASE
B: COPPER AMINE OXIDASE
C: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,3906
ポリマ－221,1933
非ポリマー1963
水26,5901476
1
A: COPPER AMINE OXIDASE
B: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,5934
ポリマ－147,4622
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14020 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area43850 Å2
手法PISA
2
C: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子

C: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,5934
ポリマ－147,4622
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
3
A: COPPER AMINE OXIDASE
B: COPPER AMINE OXIDASE
C: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子

A: COPPER AMINE OXIDASE
B: COPPER AMINE OXIDASE
C: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)442,77912
ポリマ－442,3876
非ポリマー3926
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area48080 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area125530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.227, 153.515, 223.407
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.91741, 0.19856, -0.34488), (0.20499, -0.50703, -0.8372), (-0.3411, -0.83875, 0.42445)12.02865, 102.3173, 63.04497
2given(0.91445, 0.21252, 0.34442), (-0.20363, -0.49386, 0.84537), (0.34975, -0.84317, -0.40833)-27.07656, 7.40864, 109.86537
詳細Molecule is homodimer in solution. The biological unit is a dimer. Three dimers form a crystallographic hexamer which is non-biological. The asymmetric unit contains half of a hexamer, chains ABC. Chains B,C were not treated as independent during refinement but were generated by strict non-crystallographic symmetry.

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要素

#1: タンパク質 COPPER AMINE OXIDASE


分子量: 73731.141 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ZINC-SUBSTITUTED / 由来: (組換発現) Pichia angusta (菌類) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12807, EC: 1.4.3.6
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1476 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 8000, potassium phosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 52 %
結晶化
*PLUS
PH range low: 7.5 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
29-14 %PEG80001drop
3100-300 mMpotassium phosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→500 Å / Num. all: 65122 / Num. obs: 64796 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 2.46 % / Rmerge(I) obs: 0.185 / Num. unique all: 3689 / % possible all: 40.7
反射
*PLUS
% possible obs: 77.4 % / Num. measured all: 226364
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化解像度: 2.5→500 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED STRICT NCS CONSTRAINTS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 6524 -RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 64455 77.9 %-
all-64796 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5197 0 1 492 5690
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.69
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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