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- PDB-1ekg: MATURE HUMAN FRATAXIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ekg
タイトルMATURE HUMAN FRATAXIN
要素FRATAXIN
キーワードMETAL TRANSPORT / Freidreich's ataxia / iron transport / mitochondrial / disease
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ferrochelatase activity / proprioception / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / positive regulation of lyase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / positive regulation of aconitate hydratase activity ...regulation of ferrochelatase activity / proprioception / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / positive regulation of lyase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / positive regulation of aconitate hydratase activity / iron chaperone activity / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / negative regulation of organ growth / iron-sulfur cluster assembly complex / Mitochondrial protein import / [2Fe-2S] cluster assembly / oxidative phosphorylation / adult walking behavior / response to iron ion / embryo development ending in birth or egg hatching / iron-sulfur cluster assembly / heme biosynthetic process / negative regulation of multicellular organism growth / organ growth / positive regulation of catalytic activity / muscle cell cellular homeostasis / ferroxidase / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein autoprocessing / ferroxidase activity / ferric iron binding / mitochondrion organization / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cellular response to hydrogen peroxide / iron ion transport / positive regulation of cell growth / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial matrix / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Frataxin/CyaY / Frataxin / Metal Transport, Frataxin; Chain A / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain / Frataxin/CyaY superfamily ...Frataxin/CyaY / Frataxin / Metal Transport, Frataxin; Chain A / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain / Frataxin/CyaY superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Frataxin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dhe-Paganon, S. / Shigeta, R. / Chi, Y.I. / Ristow, M. / Shoelson, S.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2000
タイトル: Crystal structure of human frataxin.
著者: Dhe-Paganon, S. / Shigeta, R. / Chi, Y.I. / Ristow, M. / Shoelson, S.E.
履歴
登録2000年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRATAXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0451
ポリマ-14,0451
非ポリマー00
1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.050, 45.220, 68.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FRATAXIN


分子量: 14045.492 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 88-210 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16595
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.5 M ammonium sulfate, 0.1 sodium citrate, 2% sucrose, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mg/mlprotein1drop
25 mMTris1drop
30.3 M1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
52.5 Mammonium sulfate1reservoir
62 %sucrose1reservoir
7100 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→10 Å / Num. all: 12410 / Num. obs: 65773 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 23.6 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Num. unique all: 1090 / % possible all: 83.9
反射
*PLUS
Num. obs: 12410 / Num. measured all: 65773

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 629 -RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 13254 --
obs0.197 12410 93.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数940 0 0 81 1021
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.71
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor Rfree: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.315 / Num. reflection obs: 1090 / Rfactor obs: 0.291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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