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- PDB-1ej5: SOLUTION STRUCTURE OF THE AUTOINHIBITED CONFORMATION OF WASP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ej5
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE AUTOINHIBITED CONFORMATION OF WASP
要素WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN
キーワードBLOOD CLOTTING / alpha helix / beta-hairpin turn
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / Cdc42 protein signal transduction / regulation of actin polymerization or depolymerization / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / negative regulation of cell motility / actin polymerization or depolymerization / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / vesicle membrane ...regulation of T cell antigen processing and presentation / Cdc42 protein signal transduction / regulation of actin polymerization or depolymerization / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / negative regulation of cell motility / actin polymerization or depolymerization / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / vesicle membrane / negative regulation of stress fiber assembly / endosomal transport / RHOJ GTPase cycle / phospholipase binding / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / epidermis development / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / phagocytic vesicle / actin filament polymerization / RAC1 GTPase cycle / T cell activation / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / defense response / small GTPase binding / SH3 domain binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / blood coagulation / cell-cell junction / actin cytoskeleton / site of double-strand break / actin binding / protein-containing complex assembly / immune response / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 ...SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin nucleation-promoting factor WAS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Kim, A.S. / Kakalis, L.T. / Abdul-Manan, N. / Liu, G.A. / Rosen, M.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Autoinhibition and activation mechanisms of the Wiskott-Aldrich syndrome protein.
著者: Kim, A.S. / Kakalis, L.T. / Abdul-Manan, N. / Liu, G.A. / Rosen, M.K.
履歴
登録2000年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6041
ポリマ－11,6041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #14lowest energy

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要素

#1: タンパク質 WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN / WASP


分子量: 11603.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42768

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2123D 13C-separated NOESY
2223D 15N-separated NOESY
2324D 13C-separated NOESY
2424D 13C/15N-separated NOESY
151HNHA
262(H)CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using standard 3D and 4D heteronuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.6 mM protein U-15N; 25 mM phosphate buffer pH 6.5, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 2 mM DTT90% H2O/10% D2O
21.6 mM protein U-15N,13C; 25 mM phosphate buffer pH 6.5, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 2 mM DTT90% H2O/10% D2O
31.6 mM protein U-15N, 10% 13C; 25 mM phosphate buffer pH 6.5, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 2 mM DTT90% H2O/10% D2O
41.6 mM protein U-15N,13C; 25 mM phosphate buffer pH 6.5, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 2 mM DTT100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
175mM 6.5ambient 298 K
275mM 6.5ambient 298 K
375mM 6.5ambient 298 K
475mM 6.5ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS0.3Brunger, Nilges精密化
XPLOR3.851Brunger精密化
NMRPipe1.7Delaglio解析
NMRView2.1.2Jonhson, Blevinsデータ解析
VNMR6.1bVARIANcollection
ARIA1Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2713 restraints, 2494 are NOE-derived distance constraints, 182 dihedral angle restraints, 31 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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