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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1eih | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF THE HUMAN CHEMOKINE EOTAXIN-2 | ||||||
要素 | EOTAXIN-2 | ||||||
キーワード | CYTOKINE / chemokine / chemotactic cytokine / eosinophil chemoattractant | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of eosinophil migration / CCR3 chemokine receptor binding / CCR chemokine receptor binding / eosinophil chemotaxis / chemokine-mediated signaling pathway / chemokine activity / positive regulation of actin filament polymerization / cytoskeleton organization / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity ...positive regulation of eosinophil migration / CCR3 chemokine receptor binding / CCR chemokine receptor binding / eosinophil chemotaxis / chemokine-mediated signaling pathway / chemokine activity / positive regulation of actin filament polymerization / cytoskeleton organization / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / chemotaxis / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / cell-cell signaling / regulation of cell shape / receptor ligand activity / positive regulation of cell migration / inflammatory response / immune response / signal transduction / extracellular space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / hybrid distance geometry, simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Mayer, K.L. / Stone, M.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000 タイトル: NMR solution structure and receptor peptide binding of the CC chemokine eotaxin-2. 著者: Mayer, K.L. / Stone, M.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1eih.cif.gz | 459.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1eih.ent.gz | 384.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1eih.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1eih_validation.pdf.gz | 345.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1eih_full_validation.pdf.gz | 490.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1eih_validation.xml.gz | 32.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1eih_validation.cif.gz | 50.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ei/1eih ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ei/1eih | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8323.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00175 |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験の詳細 | Text: This structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy |
-試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 20 mM acetate / pH: 4.1 / 圧: ambient / 温度: 298 K | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian UNITY INOVA / 製造業者: Varian / モデル: UNITY INOVA / 磁場強度: 500 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: hybrid distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: 1000 steps at 2000K for 3 ps, cooled to 1000K for 3 ps (1000 steps at 3 fs/step) slow cooled from 1000K to 100K (6000 steps at 5 fs/step), 200 steps restrained energy minimization | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |