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万見
- PDB-1ehc: STRUCTURE OF SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CHEY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ehc
タイトルSTRUCTURE OF SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CHEY
要素CHEY
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / CHEY / RESPONSE REGULATORS / CHEMOTAXIS / SENSORY TRANSDUCTION / PHOSPHORYLATION / FLAGELLAR ROT
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / thermotaxis / regulation of chemotaxis / bacterial-type flagellum / phosphorelay response regulator activity ...bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / thermotaxis / regulation of chemotaxis / bacterial-type flagellum / phosphorelay response regulator activity / protein acetylation / acetyltransferase activity / phosphorelay signal transduction system / chemotaxis / magnesium ion binding / signal transduction / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chemotaxis protein CheY / Chemotaxis protein CheY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / PHASED WITH WT / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Jiang, M. / Bourret, R. / Simon, M. / Volz, K.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Uncoupled phosphorylation and activation in bacterial chemotaxis. The 2.3 A structure of an aspartate to lysine mutant at position 13 of CheY.
著者: Jiang, M. / Bourret, R.B. / Simon, M.I. / Volz, K.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structures of Chey Mutants Y106W and T87I/Y106W. Chey Activation Correlates with Movement of Residue 106
著者: Zhu, X. / Rebello, J. / Matsumura, P. / Volz, K.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Uncoupled Phosphorylation and Activation in Bacterial Chemotaxis. The 2.1-A Structure of a Threonine to Isoleucine Mutant at Position 87 of Chey
著者: Ganguli, S. / Wang, H. / Matsumura, P. / Volz, K.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structural Conservation in the Chey Superfamily
著者: Volz, K.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Chey Refined at 1.7-A Resolution
著者: Volz, K. / Matsumura, P.
履歴
登録1996年3月5日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHEY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0912
ポリマ－13,9951
非ポリマー961
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.850, 47.030, 54.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CHEY


分子量: 13995.228 Da / 分子数: 1 / 変異: D13K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 解説: NATURALLY-OCCURRING MUTANT / プラスミド: pRBB40.13DK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06143, UniProt: P0AE67*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 %
結晶化pH: 8.3 / 詳細: pH 8.3
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: microdialysis / 詳細: Volz, K., (1986) J.Biol.Chem., 261, 4723. / PH range low: 8.9 / PH range high: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.7 Mammonium salfate11
250 mMTris-HCl11

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.26 Å / Num. obs: 5108 / % possible obs: 87.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.0602
反射 シェル解像度: 2.26→2.37 Å / % possible all: 24.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 12828

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROFFT精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: PHASED WITH WT
開始モデル: MODIFIED WILD-TYPE CHEY

解像度: 2.26→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.143 --
obs-4432 76.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 15.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数980 0 5 100 1085
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0510.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0570.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.8231
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4311.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.9161
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.6141.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1530.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2010.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2380.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2870.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.83
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor17.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.143
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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