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- PDB-1eh9: CRYSTAL STRUCTURE OF SULFOLOBUS SOLFATARICUS GLYCOSYLTREHALOSE TR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eh9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SULFOLOBUS SOLFATARICUS GLYCOSYLTREHALOSE TREHALOHYDROLASE
要素GLYCOSYLTREHALOSE TREHALOHYDROLASE
キーワードHYDROLASE / trehalose / trehalohydrolase / Sulfolobus solfataricus / alpha/beta barrel / calcium binding / covalent dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


4-alpha-D-{(1->4)-alpha-D-glucano}trehalose trehalohydrolase / 4-alpha-D-(1->4)-alpha-D-glucanotrehalose trehalohydrolase activity / trehalose biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, archaeal, C-terminal / Alpha-amylase, C terminal / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, E-set domain superfamily / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases ...Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, archaeal, C-terminal / Alpha-amylase, C terminal / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase / Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase, E-set domain superfamily / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malto-oligosyltrehalose trehalohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Feese, M.D. / Kato, Y. / Tamada, T. / Kato, M. / Komeda, T. / Kobayashi, K. / Kuroki, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of glycosyltrehalose trehalohydrolase from the hyperthermophilic archaeum Sulfolobus solfataricus.
著者: Feese, M.D. / Kato, Y. / Tamada, T. / Kato, M. / Komeda, T. / Miura, Y. / Hirose, M. / Hondo, K. / Kobayashi, K. / Kuroki, R.
履歴
登録2000年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOSYLTREHALOSE TREHALOHYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7421
ポリマ－64,7421
非ポリマー00
水52229
1
A: GLYCOSYLTREHALOSE TREHALOHYDROLASE

A: GLYCOSYLTREHALOSE TREHALOHYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,4832
ポリマ－129,4832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.236, 80.236, 281.973
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 GLYCOSYLTREHALOSE TREHALOHYDROLASE / TREHALOHYDROLASE / GTHASE


分子量: 64741.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / プラスミド: PGUSS2 / 発現宿主: Pichia jadinii (菌類) / 参照: UniProt: Q55088, alpha-amylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.7 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.6-1.1 M sodium citrate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 282K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 mg/mlprotein1drop
20.6-1.1 Msodium citrate1drop
30.1 MHEPES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 282 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 / 詳細: CHARLES SUPPER DOUBLE-MIRROR FOCUSING SYSTEM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→55.9 Å / Num. all: 192375 / Num. obs: 21882 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 43.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.873 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 85
反射
*PLUS
% possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Num. measured all: 192375
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
TNT5E精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→20 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: conjugate direction
反射数%反射Selection details
all20701 --
obs21817 95 %-
Rfree--CCP4 Uniqueify script
溶媒の処理溶媒モデル: Moews and Kretsinger (1975) J. Mol. Biol., 91: 201-228
Bsol: 686.085 Å2 / ksol: 0.905 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4541 0 0 29 4570
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01446610.91
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.46462882
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle23.23227230
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0141311.2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0156705.5
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.01329830
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection Rfree: 1116 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0251.2
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0155.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.1 Å / Rfactor Rfree: 0.344 / Rfactor obs: 0.264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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