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- PDB-1edu: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ENTH DOMAIN OF RAT EPSIN 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1edu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ENTH DOMAIN OF RAT EPSIN 1
要素EH domain binding protein EPSIN
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / ALPHA-HELIX / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of clathrin coat assembly / EGFR downregulation / negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / membrane fission / clathrin binding ...positive regulation of clathrin coat assembly / EGFR downregulation / negative regulation of sprouting angiogenesis / clathrin vesicle coat / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / membrane fission / clathrin binding / molecular sequestering activity / embryonic organ development / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / female pregnancy / phospholipid binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / endocytosis / terminal bouton / presynaptic membrane / in utero embryonic development / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / postsynapse / endosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hyman, J.H. / Chen, H. / Decamilli, P. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / : 2000
タイトル: Epsin 1 undergoes nucleocytosolic shuttling and its eps15 interactor NH(2)-terminal homology (ENTH) domain, structurally similar to Armadillo and HEAT repeats, interacts with the ...タイトル: Epsin 1 undergoes nucleocytosolic shuttling and its eps15 interactor NH(2)-terminal homology (ENTH) domain, structurally similar to Armadillo and HEAT repeats, interacts with the transcription factor promyelocytic leukemia Zn(2)+ finger protein (PLZF).
著者: Hyman, J. / Chen, H. / Di Fiore, P.P. / De Camilli, P. / Brunger, A.T.
履歴
登録2000年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EH domain binding protein EPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8085
ポリマ-17,5601
非ポリマー2484
1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.807, 49.807, 99.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 EH domain binding protein EPSIN


分子量: 17559.980 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PGEX6T-1 / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: UniProt: O88339
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, Na-HEPES, ethylene glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 40 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium-HEPES1reservoir
310 %PEG10001reservoir
48 %ethylene glycol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11051
21051
31051
41051
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンSSRL BL1-511.06883
シンクロトロンSSRL BL1-520.97984
シンクロトロンSSRL BL1-530.97961
シンクロトロンSSRL BL1-540.92526
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年6月15日
ADSC QUANTUM 42CCD1999年6月15日
ADSC QUANTUM 43CCD1999年6月15日
ADSC QUANTUM 44CCD1999年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.068831
20.979841
30.979611
40.925261
反射解像度: 1.8→60 Å / Num. all: 25701 / Num. obs: 24057 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 17.9337 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 25.26
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Num. unique all: 2560 / % possible all: 68.3
反射
*PLUS
冗長度: 5.44 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68.3 % / 冗長度: 2.03 % / Rmerge(I) obs: 0.202 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.8→500 Å / 立体化学のターゲット値: huber/engh
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2241 -random
Rwork0.206 ---
all-25723 --
obs-23618 91.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1210 0 16 63 1289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.05835
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00507
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg17.7785
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.66397
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 500 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor obs: 0.252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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