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- PDB-1ecm: ATOMIC STRUCTURE OF THE BURIED CATALYTIC POCKET OF ESCHERICHIA CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ecm
タイトルATOMIC STRUCTURE OF THE BURIED CATALYTIC POCKET OF ESCHERICHIA COLI CHORISMATE MUTASE
要素ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
キーワードCHORISMATE MUTASE / P-PROTEIN / CHORISMATE MUTASE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


prephenate dehydratase / prephenate dehydratase activity / tyrosine biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, gammaproteobacteria / Prephenate dehydratase signature 1. / Prephenate dehydratase signature 2. / Bifunctional P-protein, chorismate mutase/prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase, conserved site / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase domain profile. / Chorismate mutase / Chorismate Mutase Domain, subunit A ...Chorismate mutase, gammaproteobacteria / Prephenate dehydratase signature 1. / Prephenate dehydratase signature 2. / Bifunctional P-protein, chorismate mutase/prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase, conserved site / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase domain profile. / Chorismate mutase / Chorismate Mutase Domain, subunit A / Chorismate mutase domain superfamily / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase type II superfamily / Chorismate mutase II, prokaryotic-type / Chorismate mutase type II / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TSA / Bifunctional chorismate mutase/prephenate dehydratase / Bifunctional chorismate mutase/prephenate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Clardy, J. / Lee, A.Y.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1995
タイトル: ATOMIC-STRUCTURE OF THE BURIED CATALYTIC POCKET OF ESCHERICHIA-COLI CHORISMATE MUTASE.
著者: Lee, A.Y. / Karplus, P.A. / Ganem, B. / Clardy, J.
履歴
登録1994年11月28日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
B: ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5564
ポリマ－25,0992
非ポリマー4562
水1,38777
1
A: ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
B: ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
ヘテロ分子

A: ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
B: ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1118
ポリマ－50,1994
非ポリマー9134
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+4/31
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area10300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.830, 80.830, 83.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 ENDO-OXABICYCLIC TRANSITION STATE ANALOGUE


分子量: 12549.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: PJS47 / 細胞株: NK6024 / 参照: UniProt: P07022, UniProt: P0A9J8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-TSA / 8-HYDROXY-2-OXA-BICYCLO[3.3.1]NON-6-ENE-3,5-DICARBOXYLIC ACID / (1R,5S)-2-オキサ-8β-ヒドロキシビシクロ[3.3.1]ノナ-6-エン-3α,5-ジカルボン酸


分子量: 228.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細SEE REFERENCE JACKSON, J.Y.; JACOBS, J.W.; SUGASAWARA, R.; REICH, S.H.; BARTLETT, P.A.; SCHULTZ, P. ...SEE REFERENCE JACKSON, J.Y.; JACOBS, J.W.; SUGASAWARA, R.; REICH, S.H.; BARTLETT, P.A.; SCHULTZ, P. G. J.AM.CHEM.SOC., 1988, 110, 4841. THE INHIBITOR IS THE SAME AS THAT IN THE PDB ENTRY 2CHS AND 1FIG.
由来についての詳細THE PROTEIN: THE N-TERMINAL 109 AMINO ACIDS OF P-PROTEIN (P FOR PHENYLALANINE) SEE REFERENCE: ...THE PROTEIN: THE N-TERMINAL 109 AMINO ACIDS OF P-PROTEIN (P FOR PHENYLALANINE) SEE REFERENCE: STEWART, J.; WILSON, D. B.; GANEM, B. J. AM. CHEM. SOC., 1990 112, 4582.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.7 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.85 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110.5 mg/mlprotein-inhibitor solution1drop
2100 mMsodium cacodylate1reservoir
3200 mMsodium acetate1reservoir
428-30 %PEG80001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 23622 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 --
Rwork0.192 --
obs0.192 15182 94.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 44.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1513 0 32 77 1622
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d17.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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