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- PDB-1eak: Catalytic domain of proMMP-2 E404Q mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eak
タイトルCatalytic domain of proMMP-2 E404Q mutant
要素
  • 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
  • INHIBITOR PEPTIDE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / HYDROLYSE / MATRIX METALLOPROTEINASE / GELATINASE A / HYDROLASE- HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase A / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / intramembranous ossification / tissue remodeling / cellular response to UV-A ...gelatinase A / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / intramembranous ossification / tissue remodeling / cellular response to UV-A / ovulation from ovarian follicle / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / cellular response to fluid shear stress / face morphogenesis / negative regulation of vasoconstriction / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / macrophage chemotaxis / response to amyloid-beta / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / cellular response to interleukin-1 / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / extracellular matrix disassembly / response to hyperoxia / response to retinoic acid / response to electrical stimulus / response to mechanical stimulus / ovarian follicle development / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / sarcomere / response to activity / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / response to nicotine / cellular response to estradiol stimulus / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / metalloendopeptidase activity / response to estrogen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / cell migration / heart development / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / endopeptidase activity / response to hypoxia / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin, type II, collagen-binding / Muramoyl-pentapeptide Carboxypeptidase; domain 1 / PGBD-like superfamily/PGBD / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain ...Fibronectin, type II, collagen-binding / Muramoyl-pentapeptide Carboxypeptidase; domain 1 / PGBD-like superfamily/PGBD / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Ribbon / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
72 kDa type IV collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Bergmann, U. / Tuuttila, A. / Tryggvason, K. / Morgunova, E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Mmp-2 Reveals a New P
著者: Bergmann, U. / Tuuttila, A. / Morgunova, E. / Tryggvason, K.
履歴
登録2001年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Source and taxonomy
改定 1.32018年6月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
B: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
C: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
D: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
P: INHIBITOR PEPTIDE
R: INHIBITOR PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,88328
ポリマ－190,4636
非ポリマー1,42022
水1,964109
1
A: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
C: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
P: INHIBITOR PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,94214
ポリマ－95,2313
非ポリマー71011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
D: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
R: INHIBITOR PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,94214
ポリマ－95,2313
非ポリマー71011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)117.670, 166.150, 170.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCDPR

#1: タンパク質
72 KDA TYPE IV COLLAGENASE / GELATINASE A / 72 KDA GELATINASE / MATRIX METALLOPROTEINASE-2 / MMP-2


分子量: 47304.348 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN RESIDUES 32-452 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1393 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P08253, gelatinase A
#2: タンパク質・ペプチド INHIBITOR PEPTIDE


分子量: 622.671 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

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非ポリマー , 4種, 131分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CHAIN A, B, C, D ENGINEERED MUTATION GLU404GLN CLEAVES THE COLLAGEN-LIKE SEQUENCE PRO-GLN-GLY-|-ILE- ...CHAIN A, B, C, D ENGINEERED MUTATION GLU404GLN CLEAVES THE COLLAGEN-LIKE SEQUENCE PRO-GLN-GLY-|-ILE-ALA -GLY-GLN.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.7 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: PH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: D2AM / 波長: 0.97984
検出器日付: 1997年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→37.5 Å / Num. obs: 84612 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.65→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.036 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 60.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
ROTAPREPデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CK7

1ck7


解像度: 2.66→35.58 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1138461.89 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 3899 5 %RANDOM
Rwork0.271 ---
obs0.271 77543 80.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.42 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.54 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.72 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→35.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13349 0 46 109 13504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.057
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.528 189 4.5 %
Rwork0.499 3970 -
obs--26 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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