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- PDB-1e9n: A second divalent metal ion in the active site of a new crystal f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e9n
タイトルA second divalent metal ion in the active site of a new crystal form of human apurinic/apyrimidinic endonuclease, Ape1, and its implications for the catalytic mechanism
要素DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE
キーワードDNA REPAIR / DNA REPAIR ENDONUCLEASE / BASE EXCISION REPAIR / ABASIC ENDONUCLEASE / APE1 / HAP1 / REF-1 / ALPHA / BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / phosphodiesterase I activity ...Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / phosphodiesterase I activity / exodeoxyribonuclease III / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / phosphoric diester hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / uracil DNA N-glycosylase activity / DNA catabolic process / 3'-5'-DNA exonuclease activity / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / regulation of mRNA stability / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / base-excision repair, gap-filling / cell redox homeostasis / DNA endonuclease activity / base-excision repair / chromatin DNA binding / transcription corepressor activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / endonuclease activity / DNA recombination / regulation of apoptotic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / oxidoreductase activity / ribosome / nuclear speck / DNA repair / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase ...AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / DNA repair nuclease/redox regulator APEX1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Beernink, P.T. / Segelke, B.W. / Rupp, B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Two Divalent Metal Ions in the Active Site of a New Crystal Form of Human Apurinic/Apyrimidinic Endonuclease, Ape1: Implications for the Catalytic Mechanism
著者: Beernink, P.T. / Segelke, B.W. / Hadi, M.Z. / Erzberger, J.P. / Wilson III, D.M. / Rupp, B.
履歴
登録2000年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE
B: DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0426
ポリマ－71,2132
非ポリマー8294
水6,287349
1
A: DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0213
ポリマ－35,6061
非ポリマー4142
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0213
ポリマ－35,6061
非ポリマー4142
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)137.522, 45.016, 125.702
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.979, -0.046, -0.198), (-0.046, 0.999, -0.004), (0.198, 0.005, -0.98)27.189, 0.6263, 27.3501
2given(-0.989, -0.005, -0.149), (-0.006, 1, 0.003), (0.149, 0.003, -0.989)26.9468, 0.0301, 27.9127
詳細THE BIOLOGICAL UNIT IS HALF OF THE ASYMMETRIC UNIT

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要素

#1: タンパク質 DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE / AP ENDONUCLEASE 1 / HAP1 / REF1 / APE1


分子量: 35606.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: APE1 / プラスミド: PET11D / 遺伝子 (発現宿主): APE1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P27695, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物
ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENDONUCLEOLYTIC CLEAVAGE NEAR APURINIC OR APYRIMIDINIC SITES TO PRODUCTS WITH 5'-PHOSPHATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP, DROP 2+2 UL, 15MG/ML PROTEIN, 1 ML WELL, 0.1M TRIS-HCL, PH 7.5, 0.2M NAOAC, 30% PEG4K, 20MM HECAMEG, 1MM PB(OAC)2, 1MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-12 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1reservoir
30.2 Msodium acetate1reservoir
425 %PEG40001reservoir
51 mMlead (II) acetate1reservoir
619.5 mMHECAMEG1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.2398
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年7月15日 / 詳細: DUAL CRYSTAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2398 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→67.42 Å / Num. obs: 34905 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.379 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 70.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 102875 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 70.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT5F精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TO BE PUBLISHED

解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO_V012 / 詳細: NCS WEIGHT 60, THEN RELAXED AT END OF REFINEMENT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 -10 %
Rwork0.186 --
all-34905 -
obs-31342 93 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABENET SCALING / Bsol: 150 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4336 0 4 349 4689
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01844500.6
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.3259971.8
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.9226070
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0071052
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0166425
X-RAY DIFFRACTIONt_it3.244502
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.2285010
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 3499 / Rfactor all: 0.186 / Rfactor Rfree: 0.252
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.920
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0072
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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