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万見
- PDB-1e91: Structure of the complex of the Mad1-Sin3B interaction domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+91
タイトルStructure of the complex of the Mad1-Sin3B interaction domains
要素
  • MAD PROTEIN (MAX DIMERIZER)
  • PAIRED AMPHIPATHIC HELIX PROTEIN SIN3B
キーワードEUKARYOTIC TRANSCRIPTIONAL REGULATION / SIN3 / PAH DOMAINS / MAD1 / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


autosome / Mad-Max complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / XY body / cardiac muscle tissue development / Y chromosome / X chromosome / histone deacetylase complex ...autosome / Mad-Max complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / XY body / cardiac muscle tissue development / Y chromosome / X chromosome / histone deacetylase complex / negative regulation of cell cycle / skeletal muscle tissue development / negative regulation of cell migration / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transcription corepressor activity / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat) / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix ...Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat) / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix protein Sin3b
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, ITERATIVE NOE-ASSIGNMENT
データ登録者Spronk, C.A.E.M. / Tessari, M. / Kaan, A.M. / Jansen, J.F.A. / Vermeulen, M. / Stunnenberg, H.G. / Vuister, G.W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The MAD1-Sin3B Interaction Involves a Novel Helical Fold
著者: Spronk, C.A.E.M. / Tessari, M. / Kaan, A.M. / Jansen, J.F.A. / Vermeulen, M. / Stunnenberg, H.G. / Vuister, G.W.
履歴
登録2000年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.page_last / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PAIRED AMPHIPATHIC HELIX PROTEIN SIN3B
B: MAD PROTEIN (MAX DIMERIZER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6202
ポリマ－11,6202
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 10030 STRUCTURES WITH NO RESTRAINT VIOLATIONS, 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES FINALLY SELECTED
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 PAIRED AMPHIPATHIC HELIX PROTEIN SIN3B


分子量: 10097.263 Da / 分子数: 1 / 断片: PAH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 遺伝子: SIN3B / プラスミド: PGEX2T / 遺伝子 (発現宿主): SIN3B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q62141
#2: タンパク質・ペプチド MAD PROTEIN (MAX DIMERIZER)


分子量: 1522.719 Da / 分子数: 1 / 断片: SIN INTERACTION DOMAIN / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q05195

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11113C-NOESY-HSQC
12115N-NOESY-HSQC
13115N-HMQC-NOESY-HSQC
141(13C-FILTERED)-NOESY- (13C-EDITED)-HSQC
151HNCA
161HNCO
171HN(CO)CA
181CBCA(CO)NNH
191HN(CA)CB
1101(H)CCH-TOCSY
1111(13C/15N-FILTERED)-NOESY
1121(13C/15N-FILTERED)-TOCSY
1131HNHA
1141HBHA(CBCACO)NNH

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試料調製

試料状態pH: 6.3 / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA7502
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1BRUNGER, A.T. ET AL精密化
ARIAARIA構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, ITERATIVE NOE-ASSIGNMENT / ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES WERE REFINED USING THE PROGRAM ARIA 1.0 (NILGES ET AL) FOR ITERATIVE NOE ASSIGNMENT.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 30 STRUCTURES WITH NO RESTRAINT VIOLATIONS, 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES FINALLY SELECTED
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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