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万見
- PDB-1e8o: Core of the Alu domain of the mammalian SRP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e8o
タイトルCore of the Alu domain of the mammalian SRP
要素
  • 7SL RNA
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN
キーワードALU RIBONUCLEOPROTEIN PARTICLE / PROTEIN RECOGNITION OF AN RNA U-TURN / TRANSLATIONAL CONTROL / ALU RNP ASSEMBLY AND TRANSPORT / ALU RETROPOSITION
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / negative regulation of translational elongation / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...signal recognition particle receptor complex / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / negative regulation of translational elongation / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / RNA binding / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Weichenrieder, O. / Wild, K. / Strub, K. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structure and Assembly of the Alu Domain of the Mammalian Signal Recognition Particle
著者: Weichenrieder, O. / Wild, K. / Strub, K. / Cusack, S.
履歴
登録2000年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN
C: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN
D: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN
E: 7SL RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7878
ポリマ－60,4995
非ポリマー2883
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10750 Å2
ΔGint-33.8 kcal/mol
Surface area27790 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.448, 186.621, 189.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2001-

HOH

詳細THE BIOLOGICALLY RELEVANT TERNARY COMPLEX CONSISTS OF CHAINSC,D AND E. THE SRP9/14 HETERODIMER FORMED BY CHAINS A AND BIS BOUND NON -SPECIFICALLY.

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要素

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN / SRP9


分子量: 9996.567 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM, NUCLEUS? / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P49458
#2: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN / SRP14


分子量: 12114.235 Da / 分子数: 2 / Fragment: TRUNCATED AFTER K107 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM, NUCLEUS? / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P37108
#3: RNA鎖 7SL RNA


分子量: 16277.622 Da / 分子数: 1 / Fragment: ALU RNA 5' DOMAIN / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成
詳細: THE RNA WAS PRODUCED BY IN VITRO TRANSCRIPTION WITH T7 RNA POLYMERASE USING RIBOZYME TECHNOLOGY.
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: EMBL: X01037
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細SIGNAL-RECOGNITION-PARTICLE ASSEMBLY HAS A CRUCIAL ROLE IN TARGETING SECRETORY PROTEINS TO THE ...SIGNAL-RECOGNITION-PARTICLE ASSEMBLY HAS A CRUCIAL ROLE IN TARGETING SECRETORY PROTEINS TO THE ROUGH ENDOPLASMIC RETICULUM MEMBRANE. SRP9 TOGETHER WITH SRP14 AND THE ALU PORTION OF THE SRP RNA, CONSTITUTES THE ELONGATION ARREST DOMAIN OF SRP. THE COMPLEX OF SRP9 AND SRP14 IS REQUIRED FOR SRP RNA BINDING. SIGNAL RECOGNITION PARTICLE CONSISTS OF A 7S RNA MOLECULE OF 300 NUCLEOTIDES AND SIX PROTEIN SUBUNITS: SRP72, SRP68, SRP54, SRP19, SRP14 AND SRP9. CHAIN A CONTAINS ENGINEERED MUTATION U119C

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 5
詳細: 50MM NAOAC, 10MM MGCL2, 140MM NACL, 390MM (NH4)2SO4, 21% PEG2000, pH 5.00
結晶化
*PLUS
温度: 12 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.130 mMSA501drop
20.180 mMSRP9/141drop
32.5 mMHEPES1droppH7.5
425 mMsodium acetate1droppH5.0
510 mM1dropMgCl2
675 mM1dropNaCl
7210 mMammonium sulfate1drop
85 mMdithiothreitol1drop
911 %PEG20001drop
1050 mMsodium acetate1reservoirpH5.0
1110 mM1reservoirMgCl2
12140 mM1reservoirNaCl
13390 mMammonium sulfate1reservoir
1421 %PEG20001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.784
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.784 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 16328 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 67.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 3.22→3.35 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.468 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMV. 6.0データ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1914, MODIFIED

解像度: 3.2→47.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2572751.27 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 829 5.1 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.245 16328 94.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45 Å2 / ksol: 0.266247 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.23 Å20 Å20 Å2
2--6.15 Å20 Å2
3----2.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→47.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 1079 15 22 3508
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.881.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.982.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 128 5 %
Rwork0.322 2439 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA-ALLATOM-MOD.PARAMDNA-RNA-ALLATOM-MOD.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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