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万見
- PDB-1e6f: Human MIR-receptor, repeat 11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e6f
タイトルHuman MIR-receptor, repeat 11
要素CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR
キーワードRECEPTOR / MIR-RECEPTOR / IGF-II RECEPTOR / TRANSPORT / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / insulin-like growth factor receptor activity / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / insulin-like growth factor receptor activity / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / post-embryonic development / receptor-mediated endocytosis / liver development / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / phosphoprotein binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / trans-Golgi network / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / spermatogenesis / early endosome / endosome membrane / endosome / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily ...Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Von Buelow, R. / Rajashankar, K.R. / Dauter, M. / Dauter, Z. / Grimme, S. / Schmidt, B. / Von Figura, K. / Uson, I.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Locating the Anomalous Scatterer Substructures in Halide and Sulfur Phasing
著者: Uson, I. / Schmidt, B. / Von Buelow, R. / Grimme, S. / Von Figura, K. / Dauter, M. / Rajashankar, K.R. / Dauter, Z. / Sheldrick, G.M.
履歴
登録2000年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR
B: CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1292
ポリマ－31,1292
非ポリマー00
水2,126118
1
A: CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5651
ポリマ－15,5651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5651
ポリマ－15,5651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.500, 49.000, 120.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.02057, -0.99979, -0.00014), (-0.95456, -0.0196, -0.29736), (0.2973, 0.00625, -0.95476)
ベクター: 7.67511, 20.07979, 21.65717)

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要素

#1: タンパク質 CATION-INDEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR / MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH-FACTOR II RECEPTOR / CI MAN-6-P RECEPTOR / CI- ...MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH-FACTOR II RECEPTOR / CI MAN-6-P RECEPTOR / CI-MPR / 300 KDA MANNOSE 6-PHOSPHATE RECEPTOR / MPR 300


分子量: 15564.672 Da / 分子数: 2
断片: IGF-II-BINDING DOMAIN, REPEAT 11, RESIDUES 1508-1650
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: FIBROBLAST / 細胞株: BHK-21 / 細胞内の位置: LYSOSOME / 器官: KIDNEY / 発現宿主: CRICETINAE GEN. SP. (ネズミ) / 参照: UniProt: P11717
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TRANSPORT OF PHOSPHORYLATED LYSOSOMAL ENZYMES FROM THE GOLGI COMPLEX AND THE CELL SURFACE TO ...TRANSPORT OF PHOSPHORYLATED LYSOSOMAL ENZYMES FROM THE GOLGI COMPLEX AND THE CELL SURFACE TO LYSOSOMES. LYSOSOMAL ENZYMES BEARING PHOSPHOMANNOSYL RESIDUES BIND SPECIFICALLY TO MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTORS IN THE GOLGI APPARATUS AND THE RESULTING RECEPTOR-LIGAND COMPLEX IS TRANSPORTED TO AN ACIDIC PRELYOSOMAL COMPARTMENT WHERE THE LOW PH MEDIATES THE DISSOCIATION OF THE COMPLEX. THIS RECEPTOR ALSO BINDS INSULIN GROWTH FACTOR II.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: PRECIPITANT: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M CACODYLATE PH 5 28% PEG 4000. PROTEIN SOLUTION: 8 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH7.5, 150 MM N VAPOUR DIFFUSION, HANGING DROPS,1:1 RATIO.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 35 %
結晶化
*PLUS
温度: 288 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
428 %PEG40001drop
50.2 Mammonium acetate1drop
6100 mMcacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9057
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月15日 / 詳細: BENT CRYSTALS
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9057 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.753→8 Å / Num. obs: 29383 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.025 / Net I/σ(I): 40.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.85 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最低解像度: 8 Å / 冗長度: 8.3 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.089

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.75→8 Å / Num. parameters: 8499 / Num. restraintsaints: 10697 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: REFINED OCCUPANCY FOR ALTERNATIVE DISORDERED SITES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2727 1431 5 %RANDOM
all0.2223 29383 --
obs0.2209 -94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 22 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2050.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1949 0 0 118 2067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0288
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.048
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.2209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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