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万見
- PDB-1e6b: Crystal structure of a Zeta class glutathione S-transferase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e6b
タイトルCrystal structure of a Zeta class glutathione S-transferase from Arabidopsis thaliana
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; シス-トランス異性化酵素; - / homogentisate catabolic process / maleylacetoacetate isomerase activity / aromatic amino acid metabolic process / toxin catabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / peroxidase activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Glutathione S-transferase Z1
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Thom, R. / Lapthorn, A.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The Structure of a Zeta Class Glutathione S-Transferase from Arabidopsis Thaliana: Characterisation of a Gst with Novel Active-Site Architecture and a Putative Role in Tyrosine Catabolism.
著者: Thom, R. / Dixon, D.P. / Edwards, R. / Cole, D.J. / Lapthorn, A.J.
#1: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2000
タイトル: Characterisation of a Zeta Class Glutathione Transferase from Arabidopsis Thaliana with a Putative Role in Tyrosine Catabolism
著者: Dixon, D.P. / Cole, D.J. / Edwards, R.
履歴
登録2000年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9932
ポリマ－24,9151
非ポリマー781
水2,450136
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9854
ポリマ－49,8292
非ポリマー1562
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.164, 75.164, 140.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 24914.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
プラスミド: PET-24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9ZVQ3, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 11% PEG 8000, 0.2M MAGNESIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM CACODYLA, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
311 %(w/v)PEG80001reservoir
40.2 Mmagnesium acetate1reservoir
50.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→25 Å / Num. obs: 150341 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / % possible all: 95.9
反射
*PLUS
冗長度: 5-6 / Rmerge(I) obs: 0.04

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.65→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 -5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs-150341 94.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1525 0 4 136 1665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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