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万見
- PDB-1e5l: Apo saccharopine reductase from Magnaporthe grisea -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e5l
タイトルApo saccharopine reductase from Magnaporthe grisea
要素SACCHAROPINE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / SACCHAROPINE REDUCTASE / LYSINE BIOSYNTHESIS / ALPHA- AMINOADIPATE PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming) activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain 3, Saccharopine reductase / Domain 3, Saccharopine reductase / : / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Domain 3, Saccharopine reductase / Domain 3, Saccharopine reductase / : / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
類似検索 - 構成要素
生物種MAGNAPORTHE GRISEA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Johansson, E. / Steffens, J.J. / Lindqvist, Y. / Schneider, G.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Saccharopine Reductase from Magnaporthe Grisea, an Enzyme of the Alpha-Aminoadipate Pathway of Lysine Biosynthesis
著者: Johansson, E. / Steffens, J.J. / Lindqvist, Y. / Schneider, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Cloning, Expression, Purification and Crystallization of Saccharopine Reductase from Magnaporthe Grisea, an Enzyme of the Alpha-Aminoadipate Pathway of Lysine Biosynthesis
著者: Johansson, E. / Steffens, J.J. / Emptage, M. / Lindqvist, Y. / Schneider, G.
履歴
登録2000年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SACCHAROPINE REDUCTASE
B: SACCHAROPINE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,3132
ポリマ－98,3132
非ポリマー00
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.330, 119.000, 195.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.56243, 0.35127, 0.74852), (0.33769, -0.72875, 0.59573), (0.75474, 0.58783, 0.29125)
ベクター: 8.62276, -27.46522, 34.30939)

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要素

#1: タンパク質 SACCHAROPINE REDUCTASE / SACCHAROPNE DEHYDROGENASE (GLUTAMATE FORMING) / ALPHA-AMINOADIPATE-DELTA-SEMIALDEHYDE-GLUTAMATE REDUCTASE


分子量: 49156.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MAGNAPORTHE GRISEA (菌類) / 遺伝子: LYS3 / プラスミド: PDB45 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): FM5/PDB45
参照: UniProt: Q9P4R4*PLUS, saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DESCRIBED IN JOHANSSON ET AL.(2000) ACTA CRYST. D56 662-664

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 4
詳細: 8 MG/ML PROTEIN, 11-14 % (W/W) PEG6000, 0.1 M CITRIC ACID PH 4.0, 0.1 % BETA-OCTYLGLUCOSIDE, 1 MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
20.5 %beta-octylglucoside1drop
311-14 %(w/w)PEG60001reservoir
40.1 Mcitric acid1reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.104
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.104 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 40017 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 82.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 386685 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FF9

1ff9


解像度: 2.4→19.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2970901.79 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
詳細: MLF REFINEMENT TARGET
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1961 4.9 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 39933 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.54 Å20 Å20 Å2
2---3.01 Å20 Å2
3----5.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6884 0 0 171 7055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 310 5.1 %
Rwork0.274 5804 -
obs--90.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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