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万見
- PDB-1e58: E.coli cofactor-dependent phosphoglycerate mutase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+58
タイトルE.coli cofactor-dependent phosphoglycerate mutase
要素PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
キーワードISOMERASE / PHOSPHOHISTIDINE / GLYCOLYSIS AND GLUCONEOGENESIS / PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / phosphoglycerate mutase activity / canonical glycolysis / guanosine tetraphosphate binding / gluconeogenesis / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Bond, C.S. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: High Resolution Structure of the Phosphohistidine-Activated Form of Escherichia Coli Cofactor-Dependent Phosphoglycerate Mutase.
著者: Bond, C.S. / White, M.F. / Hunter, W.N.
履歴
登録2000年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7724
ポリマ－28,5441
非ポリマー2283
水7,656425
1
A: PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
ヘテロ分子

A: PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5438
ポリマ－57,0882
非ポリマー4556
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-2.7 kcal/mol
Surface area27000 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.570, 113.000, 40.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOGLYCERATE MUTASE


分子量: 28544.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: PGM1 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62707, EC: 5.4.2.1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: 2-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE = 3-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3- ...CATALYTIC ACTIVITY: 2-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE = 3-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE. PATHWAY: GLYCOLYSIS. SIMILARITY: BELONGS TO THE PHOSPHOGLYCERATE MUTASE FAMILY.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 100 MM TRIS-HCL (PH 8.0), 200 MM LI2SO4, 20% PEG 4000
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
3100 mM1dropNaCl
4100 mMTris-HCl1reservoir
5200 mM1reservoirLiSO4
620 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.89
検出器日付: 1999年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→30 Å / Num. obs: 67122 / % possible obs: 85.4 % / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 211
反射 シェル解像度: 1.25→1.26 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 11 / Rsym value: 0.071 / % possible all: 63
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Mean I/σ(I) obs: 11.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 1.25→10 Å / Num. parameters: 22606 / Num. restraintsaints: 27457 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28 (1995)53-56 PHOSPHOHISTIDINE MODELLED AT 0.28 OCCUPANCY COUPLED TO A 0.72 OCCUPANCY HISTIDINE WITH THREE WATER MOLECULES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.168 -3 %RANDOM
all0.1209 65026 --
obs0.121 -83 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 17 / Occupancy sum hydrogen: 1977 / Occupancy sum non hydrogen: 2434.16
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 11 425 2437
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0314
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.079
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.042
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.08
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 14 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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