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- PDB-1e4a: L-Fuculose 1-Phosphate Aldolase from Escherichia coli Mutant Del(27) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e4a
タイトルL-Fuculose 1-Phosphate Aldolase from Escherichia coli Mutant Del(27)
要素L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE
キーワードALDOLASE (CLASS II) / BACTERIAL L-FUCOSE METABOLISM / CLEAVAGE OF L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE TO DIHYDROXYACETONE PHOSPHATE AND L-LACTALDEHYDE / MUTANT STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-fuculose-phosphate aldolase / L-fuculose-phosphate aldolase activity / D-arabinose catabolic process / L-fucose catabolic process / pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-fucose phosphate aldolase / : / L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / L-fuculose phosphate aldolase / L-fuculose phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Joerger, A.C. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structures of L-Fuculose-1-Phosphate Aldolase Mutants Outlining Motions During Catalysis
著者: Joerger, A.C. / Mueller-Dieckmann, C. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Catalytic Action of Fuculose 1-Phosphate Aldolase (Class II) as Derived by Structure-Directed Mutagenesis
著者: Joerger, A.C. / Gosse, C. / Fessner, W.-D. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Catalytic Mechanism of the Metal-Dependent Fuculose Aldolase from Escherichia Coli as Derived from the Structure
著者: Dreyer, M.K. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: The Spatial Structure of the Class II L-Fuculose-1-Phosphate Aldolase from Escherichia Coli
著者: Dreyer, M.K. / Schulz, G.E.
履歴
登録2000年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月14日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: refine / struct_ref_seq_dif
Item: _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0545
ポリマ－23,7181
非ポリマー3364
水1,802100
1
P: L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

P: L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

P: L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

P: L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,21620
ポリマ－94,8734
非ポリマー1,34316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.250, 93.250, 43.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 L-FUCULOSE 1-PHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 23718.238 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
解説: ALA27 DELETION PERFORMED WITH PHOSPHOROTHIOATE METHOD USING M13MP19
プラスミド: PKKFA2-DEL(27) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 105
参照: UniProt: P11550, UniProt: P0AB87*PLUS, L-fuculose-phosphate aldolase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN P ENGINEERED MUTATION ALA27 DELETED
配列の詳細ENGINEERED DELETION OF ALA27, THE RESIDUES AFTER THE DELETION SITE ARE NUMBERED ACCORDING TO THEIR ...ENGINEERED DELETION OF ALA27, THE RESIDUES AFTER THE DELETION SITE ARE NUMBERED ACCORDING TO THEIR POSITION IN WILD-TYPE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALS GROWN FROM AMMONIUM SULFATE AT PH 8.0, VAPOUR DIFFUSION, HANGING DROP, CONDITIONS CLOSE TO THE ONES REPORTED FOR THE WILD-TYPE, SEE PDB ID 1FUA FOR FURTHER DETAILS
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Dreyer, M.K., (1996) Acta Crystallog. sect., D52, 1082.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
30.5 mM1dropZnCl2
410 mMbeta-mercaptoethanol1drop
51.62 Mammonium sulfate1reservoir
620 mMpotassium phosphate1reservoir
74 mM1reservoirZnCl2
84 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MULTIWIRE SIEMENS X-100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→10 Å / Num. obs: 9818 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.15→2.22 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 82
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82 % / Num. unique obs: 795 / Rmerge(I) obs: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.15→10 Å / SU B: 3.5 / SU ML: 0.08 / σ(F): 0 / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.22
詳細: THE 9 C-TERMINAL RESIDUES (LYS207 - GLU 215) WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 -6 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs-9818 92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1588 0 15 100 1703
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.156
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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