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- PDB-1e2w: N168F mutant of cytochrome f from Chlamydomonas reinhardtii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e2w
タイトルN168F mutant of cytochrome f from Chlamydomonas reinhardtii
要素CYTOCHROME F
キーワードELECTRON TRANSPORT PROTEINS / INTERNAL WATER CHAIN / PHOTOSYNTHETIC FUNCTION IMPAIRED
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast thylakoid membrane / photosynthesis / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome f large domain / Cytochrome f transmembrane anchor / Cytochrome f / Cytochrome f large domain / Cytochrome f large domain superfamily / Apocytochrome F, C-terminal / Apocytochrome F, N-terminal / Cytochrome f family profile. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Rudiment single hybrid motif ...Cytochrome f large domain / Cytochrome f transmembrane anchor / Cytochrome f / Cytochrome f large domain / Cytochrome f large domain superfamily / Apocytochrome F, C-terminal / Apocytochrome F, N-terminal / Cytochrome f family profile. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Rudiment single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Cytochrome f
類似検索 - 構成要素
生物種CHLAMYDOMONAS REINHARDTII (クラミドモナス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sainz, G. / Carrell, C.J. / Ponamarev, M.V. / Soriano, G.M. / Cramer, W.A. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Interruption of the Internal Water Chain of Cytochrome F Impairs Photosynthetic Function
著者: Sainz, G. / Carrell, C.J. / Ponamarev, M.V. / Soriano, G.M. / Cramer, W.A. / Smith, J.L.
履歴
登録2000年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME F
B: CYTOCHROME F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6674
ポリマ－54,4302
非ポリマー1,2372
水13,637757
1
A: CYTOCHROME F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8342
ポリマ－27,2151
非ポリマー6191
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CYTOCHROME F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8342
ポリマ－27,2151
非ポリマー6191
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.030, 81.180, 61.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CYTOCHROME F


分子量: 27215.033 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CHLAMYDOMONAS REINHARDTII (クラミドモナス)
遺伝子: PETA / プラスミド: PUCPF2 / 遺伝子 (発現宿主): CCMABCDEFGH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): MV1190 / 参照: UniProt: P23577
#2: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 757 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION ASN168PHE. ONLY THE SOLUBLE DOMAIN OF THE MATURE MEMBRANE PROTEIN ...CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION ASN168PHE. ONLY THE SOLUBLE DOMAIN OF THE MATURE MEMBRANE PROTEIN WAS EXPRESSED AND CRYSTALLIZED (251 A.A. OF 317 A.A.). 31-RESIDUE PRE-SEQUENCE IS A THYLAKOID IMPORT SIGNAL C-TERMINAL 35-RESIDUES ARE THE MEMBRANE ANCHOR. BOTH WERE EXCLUDED FROM THE EXPRESSED CONSTRUCT.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化pH: 6.7
詳細: THE PROTEIN WAS BUFFERED IN 10 MM NA2HPO4/NAH2PO4, PH 7.5, 1 MM DTT, THE RESERVOIR CONTAINED 100 MM MES, PH 6.7, 200 MM AMMONIUM FORMATE, 14% GLYCEROL, 17% PEG-3350.
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21 mMdithiothreitol1drop
3100 mMMES1reservoir
4200 mMammonium formate1reservoir
514 %glycerol1reservoir
617 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.6526
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月15日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.6526 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.84 Å / Num. obs: 73580 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.378 / Mean I/σ(I) obs: 3.54 / Rsym value: 0.378 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 277890
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1E2V

1e2v


解像度: 1.6→27.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1175031.81 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE LOOP 186-190 IS BADLY DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY. ONLY THE MAIN CHAIN OF THE ARG 251 WAS SEEN IN THE ELCTRON DENSITY MAP FOR THE B CHAIN , SO AN ALA 251 WAS USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 3704 5.2 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 71219 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4172 Å2 / ksol: 0.359825 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.34 Å20 Å21.76 Å2
2---0.58 Å20 Å2
3----0.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-27.84 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3832 0 86 757 4675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.662.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 578 5.2 %
Rwork0.246 10541 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19X.HEMETOPH19CNS.HEME
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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