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万見
- PDB-1e2u: Low Temperature Structure of Hybrid Cluster Protein from Desulfov... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e2u
タイトルLow Temperature Structure of Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio vulgaris to 1.6A
要素HYDROXYLAMINE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / CUBANE / IRON SULFUR / FUSCOREDOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxylamine reductase / hydroxylamine reductase activity / response to hydrogen peroxide / peroxidase activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #20 / Hydroxylamine reductase / Prismane, alpha-bundle / Rossmann fold - #2030 / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #20 / Hydroxylamine reductase / Prismane, alpha-bundle / Rossmann fold - #2030 / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR/OXYGEN HYBRID CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Hydroxylamine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Cooper, S.J. / Bailey, S. / Hagen, W.R. / Lindley, P.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Hybrid-Cluster Protein (Hcp) from Desulfovibrio Vulgaris (Hildenborough) at 1.6 A Resolution.
著者: Cooper, S.J. / Garner, C.D. / Hagen, W.R. / Lindley, P.F. / Bailey, S.
履歴
登録2000年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年4月24日Group: Structure summary
改定 1.32020年12月23日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle ...pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROXYLAMINE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7943
ポリマ－60,0751
非ポリマー7192
水11,349630
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.630, 64.680, 152.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HYDROXYLAMINE REDUCTASE / HYBRID CLUSTER PROTEIN / PRISMANE PROTEIN


分子量: 60074.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
株: HILDENBOROUGH NCIMB8303 / プラスミド: PJSP104 / 発現宿主: DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 株 (発現宿主): HILDENBOROUGH NCIMB8303 / 参照: UniProt: P31101
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-FSO / IRON/SULFUR/OXYGEN HYBRID CLUSTER


分子量: 367.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4O3S3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細HET GROUP: CSS CSS-S-MERCAPTOCYSTEINE LIGAND TO HYBRID CLUSTER HET GROUP: FS4 FS4-CUBANE IRON ...HET GROUP: CSS CSS-S-MERCAPTOCYSTEINE LIGAND TO HYBRID CLUSTER HET GROUP: FS4 FS4-CUBANE IRON SULFUR CLUSTER HET GROUP: FSO FSO-IRON HYBRID CLUSTER ATOM O10 IS TENTATIVELY ASSIGNED AS AN OXYGEN SR [S7] O | O / \ | / \ TRIS-(MU-2-OXO)-(MU-2-SULFIDO)- / \|/ \ (MU-3-SULPHIDO)-TETRA-IRON FE FE----FE \ /\ \ / \ \ / \ S \ O \ / \ FE----- S THE HETEROGEN FSO IS ESSENTIALLY THE SAME AS THE FSO CLUSTER IN PDB ENTRY 1E1D. IN 1E1D ATOM S7 IS A SULFIDO LIGAND WHILE IN PDB ENTRY 1E2U THIS S ATOM IS CONTRIBUTED BY A THIOCYSTEINE LIGAND.
配列の詳細MODRES: 1E2U CSS A 406() THIOCYSTEINE-ADDITIONAL SULFUR BOUND TO SG OF CYSTEINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化pH: 5.9
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 0.1M MES PH5.9, 60MM MAGNESIUM ACETATE AND 25-30% PEG 8000
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal amounts of protein and precipitant solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1drop
30.1 MMES1reservoirprecipitant
40.2 Mmagnesium acetate1reservoirprecipitant
525-30 %PEG80001reservoirprecipitant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→20 Å / Num. obs: 77446 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 11.436 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 1.59→1.68 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Rsym value: 0.1 / % possible all: 87.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E1D

1e1d


解像度: 1.6→20 Å / SU B: 1.26981 / SU ML: 0.04585 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.08154 / ESU R Free: 0.08003 / 詳細: METAL CLUSTERS REFINED WITH ANISOTROPIC B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 3818 5 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs-72244 90.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.443 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4218 0 17 630 4865
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0210.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0230.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.3232
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.793
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.9643
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01820.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0940.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.37
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor32.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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