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- PDB-1e2r: CYTOCHROME CD1 NITRITE REDUCTASE, REDUCED AND CYANIDE BOUND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e2r
タイトルCYTOCHROME CD1 NITRITE REDUCTASE, REDUCED AND CYANIDE BOUND
要素NITRITE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DENITRIFICATION / ELECTRON TRANSPORT / PERIPLASMIC / CYANIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxylamine reductase / hydroxylamine reductase activity / nitrite reductase (NO-forming) / nitrite reductase (NO-forming) activity / periplasmic space / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
C-terminal (heme d1) domain of cytochrome cd1-nitrite reductase / Cytochrome cd1-nitrite reductase, C-terminal domain superfamily / Cytochrome D1 heme domain / Cytochrome cd1-nitrite reductase-like, haem d1 domain superfamily / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Cytochrome C oxidase, cbb3-type, subunit III / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Cytochrome c family profile. ...C-terminal (heme d1) domain of cytochrome cd1-nitrite reductase / Cytochrome cd1-nitrite reductase, C-terminal domain superfamily / Cytochrome D1 heme domain / Cytochrome cd1-nitrite reductase-like, haem d1 domain superfamily / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Cytochrome C oxidase, cbb3-type, subunit III / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / HEME D / HEME C / Nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種PARACOCCUS DENITRIFICANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Fulop, V.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: X-Ray Crystallographic Study of Cyanide Binding Provides Insights Into the Structure-Function Relationship for Cytochrome Cd1 Nitrite Reductase from Paracoccus Pantotrophus.
著者: Jafferji, A. / Allen, J.W. / Ferguson, S.J. / Fulop, V.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Cytochrome Cd1 Structure: Unusual Haem Environments in a Nitrite Reductase and Analysis of Factors Contributing to Beta-Propeller Folds
著者: Baker, S.C. / Saunders, N.F.W. / Willis, A.C. / Ferguson, S.J. / Hajdu, J. / Fulop, V.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Haem Ligand-Switching During Catalysis in Crystals of a Nitrogen Cycle Enzyme
著者: Williams, P.A. / Fulop, V. / Garman, E.F. / Saunders, N.F.W. / Ferguson, S.J. / Hajdu, J.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1995
タイトル: The Anatomy of a Bifunctional Enzyme: Structural Basis for Reduction of Oxygen to Water and Synthesys of Nitric Oxide by Cytochrome Cd1
著者: Fulop, V. / Moir, J.W.B. / Ferguson, S.J. / Hajdu, J.
履歴
登録2000年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRITE REDUCTASE
B: NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,10510
ポリマ－125,2072
非ポリマー2,8988
水24,1941343
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8910 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area37220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.500, 60.900, 100.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.721099, 0.545573, 0.427044), (0.538488, -0.829169, 0.150029), (0.435943, 0.121773, -0.891698)
ベクター: -28.0723, 4.057, 107.0884)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NITRITE REDUCTASE / CYTOCHROME CD1 / CYTOCHROME OXIDASE / HYDROXYLAMINE REDUCTASE / CYTOCHROME CD1 NITRITE REDUCTASE


分子量: 62603.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: SUBSP. PARACOCCUS PANTOTROPHUS FORMALLY KNOWN AS THIOSPHAERA PANTOTROPHA
由来: (天然) PARACOCCUS DENITRIFICANS (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM
参照: UniProt: P72181, nitrite reductase (NO-forming), hydroxylamine reductase

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非ポリマー , 5種, 1351分子

#2: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-DHE / HEME D


分子量: 712.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O10
#4: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 7
詳細: 2.3 M AMMONIUM SULFATE, 50MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 7.0, AND CRYOPROTECTANT 15% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
140 mg/mlprotein1drop
22.2-2.3 Mammonium sulfate1reservoir
350 mMpotassium phosphate1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.83
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.83 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→25 Å / Num. obs: 156509 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.59→1.65 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Rsym value: 0.145 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 599187 / Rmerge(I) obs: 0.081

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
X-PLOR位相決定
O位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AOF

1aof


解像度: 1.59→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 6273 4 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 156509 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.1 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8357 0 200 1343 9900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 301 4 %
Rwork0.188 7201 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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