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- PDB-1e2a: ENZYME IIA FROM THE LACTOSE SPECIFIC PTS FROM LACTOCOCCUS LACTIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e2a
タイトルENZYME IIA FROM THE LACTOSE SPECIFIC PTS FROM LACTOCOCCUS LACTIS
要素ENZYME IIA
キーワードTRANSFERASE / ENZYME IIA / HELICAL BUNDLES / PTS / PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transferase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIA subunit / PTS_EIIA type-3 domain profile. / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system lactose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / SINGLE ISOMORPHOUS REPLACEMENT, ANOMALOUS SCATTERING (SIRAS) / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sliz, P. / Engelmann, R. / Hengstenberg, W. / Pai, E.F.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The structure of enzyme IIAlactose from Lactococcus lactis reveals a new fold and points to possible interactions of a multicomponent system.
著者: Sliz, P. / Engelmann, R. / Hengstenberg, W. / Pai, E.F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary Structural Studies of Lactose-Specific Enzyme Iia from Lactococcus Lactis
著者: Sliz, P. / Schorter, K.H. / De Vos, W.M. / Pai, E.F.
履歴
登録1997年4月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENZYME IIA
B: ENZYME IIA
C: ENZYME IIA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4144
ポリマ－34,3893
非ポリマー241
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area12140 Å2
手法PISA
2
A: ENZYME IIA
B: ENZYME IIA
C: ENZYME IIA
ヘテロ分子

A: ENZYME IIA
B: ENZYME IIA
C: ENZYME IIA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8278
ポリマ－68,7796
非ポリマー492
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area14020 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area23160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.900, 90.900, 82.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.0704, -0.0668, 0.9953), (0.9846, -0.1557, -0.0801), (0.1603, 0.9855, 0.0548)32.8913, -21.3201, -16.5359
2given(0.0725, 0.9851, 0.1561), (-0.065, -0.1515, 0.9863), (0.9952, -0.0817, 0.0531)21.1148, 14.8587, -33.3513
3given(0.0946, -0.0947, 0.991), (0.9872, -0.1193, -0.1057), (0.1282, 0.9883, 0.0822)32.3799, -21.9091, -15.1405

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要素

#1: タンパク質 ENZYME IIA / ENZYME III / LACTOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT


分子量: 11463.118 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株: MG1820 / 遺伝子: LACF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23532, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE SITTING-DROP VAPOR-DIFFUSION TECHNIQUE AT ROOM TEMPERATURE USING A SMALL INCREASE IN THE PHOSPHATE BUFFER. THE PROTEIN SOLUTION WAS MIXED WITH 0.15M NA/K ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE SITTING-DROP VAPOR-DIFFUSION TECHNIQUE AT ROOM TEMPERATURE USING A SMALL INCREASE IN THE PHOSPHATE BUFFER. THE PROTEIN SOLUTION WAS MIXED WITH 0.15M NA/K PHOSPHATE BUFFER, PH 6.4. THE LARGEST CRYSTALS APPEARED IN CIRCA A WEEK., vapor diffusion - sitting drop
Temp details: room temp
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
2150 mMsodium potassium phosphate1drop
3400 mMsodium potassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.94
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→15 Å / Num. obs: 16632 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.363

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: SINGLE ISOMORPHOUS REPLACEMENT, ANOMALOUS SCATTERING (SIRAS)
解像度: 2.3→8 Å / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 -10 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 15009 97.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2364 0 1 56 2421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.93
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d16.94
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.037
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg16.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.037

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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