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万見
- PDB-1e0s: small G protein Arf6-GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0s
タイトルsmall G protein Arf6-GDP
要素ADP-ribosylation factor 6
キーワードG PROTEIN / RAS / ARF / ARF6 / MEMBRANE TRAFFIC
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface ...erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of filopodium assembly / positive regulation of focal adhesion disassembly / MET receptor recycling / endocytic recycling / thioesterase binding / Flemming body / filopodium membrane / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / cortical actin cytoskeleton organization / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of actin filament polymerization / cleavage furrow / endocytic vesicle / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / vesicle-mediated transport / ruffle / signaling adaptor activity / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / liver development / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nerve growth factor stimulus / recycling endosome membrane / GDP binding / Clathrin-mediated endocytosis / nervous system development / presynapse / G protein activity / midbody / early endosome membrane / cell cortex / cell differentiation / postsynapse / cell adhesion / endosome / cell division / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor 6 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...ADP-ribosylation factor 6 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / AMMONIUM ION / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Menetrey, J. / Cherfils, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of Arf6-Gdp Suggests a Basis for Guanine Nucleotide Exchange Factors Specificity
著者: Menetrey, J. / Macia, E. / Pasqualato, S. / Franco, M. / Cherfils, J.
履歴
登録2000年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年9月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5184
ポリマ－19,9791
非ポリマー5393
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.660, 55.660, 194.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2009-

HOH

21A-2071-

HOH

31A-2087-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor 6


分子量: 19978.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P62330
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ELECTRON DENSITY CONNECTED TO CYS 155 WAS MODELLED AS A TRUNCATED DTT MOLECULE ELECTRON DENSITY ...ELECTRON DENSITY CONNECTED TO CYS 155 WAS MODELLED AS A TRUNCATED DTT MOLECULE ELECTRON DENSITY NEAR GDP PHOSPHATE WAS MODELLED AS NH4+ LYS: THE C-TERMINAL RESIDUE WAS NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS LYS55 LIES OUTSIDE THE FAVOURED RAMACHANDRAN REGIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M TRIS/HCL PH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.8 mg/mlprotein1drop
22 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.963
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.963 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→30 Å / Num. obs: 8748 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.152 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 76362 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 % / Rmerge(I) obs: 0.152

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR98精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HUR

1hur


解像度: 2.28→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 -8 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.172 8748 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1398 0 33 91 1522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.211
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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