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万見
- PDB-1e0g: LYSM Domain from E.coli MLTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0g
タイトルLYSM Domain from E.coli MLTD
要素Membrane-bound lytic murein transglycosylase D
キーワードHYDROLASE / CELL WALL / GLYCOSIDASE / LIPOPROTEIN / OUTER MEMBRANE / MULTIGENE FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


lytic endotransglycosylase activity / : / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / cell wall organization / lyase activity / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane-bound Lytic Murein Transglycosylase D; Chain A / LysM domain / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. ...Membrane-bound Lytic Murein Transglycosylase D; Chain A / LysM domain / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Lysozyme-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan lytic exotransglycosylase / Membrane-bound lytic murein transglycosylase D
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / SA
データ登録者Bateman, A. / Bycroft, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Structure of a Lysm Domain from E.Coli Membrane Bound Lytic Murein Transglycosylase D (Mltd)
著者: Bateman, A. / Bycroft, M.
#1: ジャーナル: Can.J.Microbiol. / 年: 1994
タイトル: Cloning, Molecular Characterization, and Expression of the Genes Encoding the Lytic Functions of Lactococcal Bacteriophage-Phi-Lc3; a Dual Lysis System of Modular Design
著者: Birkeland, N.K.
履歴
登録2000年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2003年11月5日ID: 1E01
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年9月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_software / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-bound lytic murein transglycosylase D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,4421
ポリマ－5,4421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Membrane-bound lytic murein transglycosylase D


分子量: 5442.219 Da / 分子数: 1 / 断片: LYSM DOMAIN / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2Z2J5F1, UniProt: P0AEZ7*PLUS, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED MTLD LYSM DOMAIN

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試料調製

試料状態pH: 6.8 / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: SA / ソフトェア番号: 1 / 詳細: SA FROM RANDOM COIL STARTING STRUCTURES
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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