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- PDB-1e0b: Chromo shadow domain from fission yeast swi6 protein. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0b
タイトルChromo shadow domain from fission yeast swi6 protein.
要素SWI6 PROTEIN
キーワードCHROMATIN-BINDING / CHROMODOMAIN / SHADOW / HETEROCHROMATIN / SWI6 / POMBE
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic centromeric cohesion protection in anaphase I / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / positive regulation of pericentric heterochromatin formation / gene conversion at mating-type locus / mating type switching / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / RNA Polymerase I Promoter Escape / subtelomeric heterochromatin / heterochromatin island ...meiotic centromeric cohesion protection in anaphase I / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / positive regulation of pericentric heterochromatin formation / gene conversion at mating-type locus / mating type switching / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / RNA Polymerase I Promoter Escape / subtelomeric heterochromatin / heterochromatin island / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / mating-type region heterochromatin / heterochromatin boundary formation / mitotic sister chromatid biorientation / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / chromatin-protein adaptor activity / condensed chromosome, centromeric region / silent mating-type cassette heterochromatin formation / heterochromatin / pericentric heterochromatin / methylated histone binding / histone reader activity / heterochromatin formation / chromatin organization / histone binding / chromatin binding / chromatin / DNA binding / RNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / Chromatin-associated protein swi6
類似検索 - 構成要素
生物種SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cowieson, N.P. / Partridge, J.F. / Allshire, R.C. / Mclaughlin, P.J.
引用ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2000
タイトル: Dimerisation of Chromo Shadow Domain and Distinctions from the Chromodomain as Revealed by Structural Analysis
著者: Cowieson, N.P. / Partridge, J.F. / Allshire, R.C. / Mclaughlin, P.J.
履歴
登録2000年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SWI6 PROTEIN
B: SWI6 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3943
ポリマ－16,1422
非ポリマー2521
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.890, 59.890, 91.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.91, -0.408, -0.079), (-0.403, -0.912, 0.068), (-0.1, -0.03, -0.995)
ベクター: 16.954, 49.166, 138.407)

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要素

#1: タンパク質 SWI6 PROTEIN


分子量: 8070.922 Da / 分子数: 2 / 断片: CHROMO SHADOW DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (分裂酵母)
解説: RECOMBINANT PROTEIN OVEREXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI.
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40381
#2: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8.5
詳細: 20% (W/V) PEG 4000, 0.2M SODIUM ACETATE, 0.1M TRIS HCL PH 8.5, TEMPERATURE 4 DEGREES CENTIGRADE PROTEIN CONCENTRATION 10 MG/ML TIME 3 TO 4 DAYS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)PEG40001reservoir
30.2 Msodium acetate1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器日付: 1999年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→22.25 Å / Num. obs: 115148 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.061
反射
*PLUS
Num. measured all: 115148

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→22 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 717 4.9 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 14642 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.6546 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.007 Å2-0.447 Å20 Å2
2---5.007 Å20 Å2
3---10.013 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数991 0 17 111 1119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2823
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.09289
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.41547
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.6546 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2823
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.09289
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.41547

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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