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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dzu | ||||||
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タイトル | L-Fuculose-1-Phosphate Aldolase from Escherichia coli Mutant T26A | ||||||
![]() | L-fuculose phosphate aldolase | ||||||
![]() | LYASE (ALDEHYDE) / ALDOLASE (CLASS II) / BACTERIAL L-FUCOSE METABOLISM / CLEAVAGE OF L-FUCULOSE-1-PHOSPHATE TO DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE AND L-LACTALDEHYDE / MUTANT STRUCTURE | ||||||
機能・相同性 | ![]() arabinose catabolic process / ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Joerger, A.C. / Schulz, G.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Catalytic Action of Fuculose 1-Phosphate Aldolase (Class II) as Derived from Structure-Directed Mutagenesis 著者: Joerger, A.C. / Gosse, C. / Fessner, W.-D. / Schulz, G.E. #1: ![]() タイトル: Catalytic Mechanism of the Metal-Dependent Fuculose Aldolase from Escherichia Coli as Derived from the Structure 著者: Dreyer, M.K. / Schulz, G.E. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993 タイトル: The Spatial Structure of the Class II L-Fuculose-1-Phosphate Aldolase from Escherichia Coli 著者: Dreyer, M.K. / Schulz, G.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 53.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 41.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23775.293 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 解説: T26A SUBSTITUTION PERFORMED WITH PHOSPHOROTHIOATE METHOD USING M13MP19 遺伝子: fucA, fucA_1, fucA_2, A9R57_06860, ACU57_24310, AM464_05705, AUQ13_17640, BANRA_01321, BANRA_04164, BANRA_04304, BHS87_15835, BJJ90_05160, BUE81_06870, BvCms12BK_05168, BvCms2454_02072, ...遺伝子: fucA, fucA_1, fucA_2, A9R57_06860, ACU57_24310, AM464_05705, AUQ13_17640, BANRA_01321, BANRA_04164, BANRA_04304, BHS87_15835, BJJ90_05160, BUE81_06870, BvCms12BK_05168, BvCms2454_02072, BvCmsHHP001_01136, BvCmsHHP056_02000, BvCmsKKP061_04411, BvCmsKSP011_02414, BvCmsKSP024_03378, BvCmsKSP026_00082, BvCmsKSP040_03336, BvCmsKSP045_02228, BvCmsKSP067_03660, BvCmsNSNP027_02922, BvCmsNSP047_01577, BvCmsSINP012_00041, BW690_04870, C4J69_11555, C9E25_03225, CV83915_03318, D2185_02685, D3821_11040, D3Y67_10455, D9D20_04550, D9E35_20280, D9H68_17240, DP258_16175, E5M00_06120, EAI52_12600, EC3234A_48c01090, ECTO6_01047, EEP23_13950, EFB45_09210, EL75_0893, EL79_0895, EL80_0898, EPS71_16910, EPT01_16955, ERS085365_02448, ERS085366_03061, ERS085416_02919, ERS139211_02051, ERS150873_02024, EXX32_11695, EXX39_16005, EXX71_16135, HmCms184_04796, NCTC11181_03256, NCTC13462_04786, NCTC8500_01060, NCTC9037_01222, NCTC9045_01197, NCTC9058_00868, NCTC9062_02153, NCTC9706_03275, RK56_023265, SAMEA3472047_00318, SAMEA3472080_03134, SAMEA3484427_03277, SAMEA3484429_03394, SAMEA3752559_02974, SAMEA3753300_01128, SK85_03044, WR15_06195 プラスミド: PKKFA2-T26A / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A037YR34, UniProt: P0AB87*PLUS, ![]() | ||||||||||
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#2: 化合物 | ![]() #3: 化合物 | ChemComp-BME / | ![]() #4: 化合物 | ChemComp-ZN / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() 構成要素の詳細 | CHAIN P ENGINEERED | 配列の詳細 | THE C-TERMINAL RESIDUES 210-215 ARE DISORDERED | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 % |
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結晶化![]() | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: CRYSTALS GROWN FROM AMMONIUM SULFATE AT PH 8.0,VAPOUR DIFFUSION, HANGING DROP, CONDITIONS CLOSE TO THE ONES REPORTED FOR THE WILD-TYPE, SEE PDB ID 1FUA FOR FURTHER DETAILS |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS X-1000 CCD / 検出器: CCD / 日付: 1996年2月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長![]() |
反射 | 解像度: 2.09→10 Å / Num. obs: 10121 / % possible obs: 87 % / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 8.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 0.15 / % possible all: 78 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.066 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 78 % / Num. unique obs: 822 / Rmerge(I) obs: 0.15 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 19.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.09→10 Å
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拘束条件 |
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