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- PDB-1dyo: Xylan-Binding Domain from CBM 22, formally x6b domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dyo
タイトルXylan-Binding Domain from CBM 22, formally x6b domain
要素ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y
キーワードCARBOHYDRATE-BINDING MODULE / XYLAN-BINDING / XYLANASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulosome / endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding, CenC-like / Carbohydrate binding domain / Esterase-like / Putative esterase / Clostridium cellulosome enzymes repeated domain signature. / Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain ...Carbohydrate-binding, CenC-like / Carbohydrate binding domain / Esterase-like / Putative esterase / Clostridium cellulosome enzymes repeated domain signature. / Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Alpha/Beta hydrolase fold / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endo-1,4-beta-xylanase Y
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Davies, G.J. / Charnock, S.J. / Gilbert, H.J. / Fontes, C.M.G.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: The X6 Thermostabilising Domains of Xylanases are Carbohydrate Binding Modules: Structure and Biochemistry of the Clostridium Thermocellum X6B Domain
著者: Charnock, S.J. / Bolam, D.N. / Turkenburg, J.P. / Gilbert, H.J. / Ferreira, L.M.A. / Davies, G.J. / Fontes, C.M.G.A.
履歴
登録2000年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. EACH IS ... SHEET DETERMINATION METHOD: THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. EACH IS REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS A AND A1 REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET IN CHAIN A SHEETS C AND C1 REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET IN CHAIN B

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y
B: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8054
ポリマ－35,7242
非ポリマー802
水5,350297
1
A: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9022
ポリマ－17,8621
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9022
ポリマ－17,8621
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.490, 89.490, 207.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.392, 0.815, 0.427), (-0.892, -0.45, 0.04), (0.225, -0.366, 0.903)
ベクター: -13.71344, 69.96066, 39.33228)

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要素

#1: タンパク質 ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y / CBM 22 / X6B DOMAIN


分子量: 17862.248 Da / 分子数: 2 / 断片: XYLAN-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P51584
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE ASN 565 FROM SWISSPROT ENTRY P51584 IS DELETED FROM THE PDB ENTRY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.39 %
結晶化pH: 4.6
詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM A PROTEIN CONCENTRATION OF 50 MG/ML IN 0.1 M NAAC BUFFER, PH 4.6, CONTAINING 10 MM DTT, 25 % (V/V) GLYCEROL AND WITH 12 % (W/V) PEG 8000 AS THE PRECIPITANT
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mg/mlprotein1drop
20.1 mg/ml1dropNaAc
310 mMdithiothreitol1drop
425 %(v/v)glycerol1drop
512 %(w/v)PEG80001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8445
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8445 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→20 Å / Num. obs: 141380 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.11 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.437 / % possible all: 96.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: FOR BOTH CHAINS THE FIRST 4 N- TERMINAL RESIDUES ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 448 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 27951 98.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 2 297 2731
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.93
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01240.05
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1280.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2330.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.57
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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