[日本語] English
万見
- PDB-1dwu: Ribosomal protein L1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwu
タイトルRibosomal protein L1
要素RIBOSOMAL PROTEIN L1
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / RNA BINDING / PROTEIN SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / regulation of translation / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1/L10, rRNA-binding domain / Ribosomal protein L1/L10, domain II / Ribosomal protein L1, archaea / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein ...Ribosomal protein L1/L10, rRNA-binding domain / Ribosomal protein L1/L10, domain II / Ribosomal protein L1, archaea / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tishchenko, S.V. / Nevskaya, N.A. / Pavelyev, M.N. / Nikonov, S.V. / Garber, M.B. / Piendl, W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structure of Ribosomal Protein L1 from Methanococcus Thermolithotrophicus. Functionally Important Structural Invariants on the L1 Surface
著者: Nevskaya, N.A. / Tishchenko, S.V. / Paveliev, M. / Smolinskaya, Y. / Fedorov, R. / Piendl, W. / Nakamura, Y. / Toyoda, T. / Garber, M.B. / Nikonov, S.V.
履歴
登録1999年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RIBOSOMAL PROTEIN L1
B: RIBOSOMAL PROTEIN L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6642
ポリマ－47,6642
非ポリマー00
水00
1
A: RIBOSOMAL PROTEIN L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8321
ポリマ－23,8321
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: RIBOSOMAL PROTEIN L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8321
ポリマ－23,8321
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.360, 69.980, 106.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L1


分子量: 23831.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (古細菌)
株: SN-1 / 解説: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) / 細胞内の位置: RIBOSOME / 遺伝子: THE CORRESPONDING GENE IN E. COLI IS RPLA / プラスミド: PMTHL1.4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O52704

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 10% PEG 4K, 40MM MGCL2, 50MM NAAC PH 5.5, 50MM NACL, AGAINST: 30% PEG 4K, 100 MM NAAC
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125-30 mg/mlprotein1drop
230 %PEG40001dropprecipitant
30.1 MTris-HCl1dropprecipitant
40.2 M1dropprecipitantCH3COONa
530 %PEG40001reservoir
60.1 M1reservoirCH3COONa

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: R-AXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→31.01 Å / Num. obs: 13590 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.31 % / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 2.68→2.77 Å / % possible all: 78.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 14280 / % possible obs: 94.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.275

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CJS

1cjs


解像度: 2.8→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: X-PLOR V3.1F WAS ALSO USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 557 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 11147 91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3336 0 0 0 3336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.703
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 56 -
Rwork0.33 1144 -
obs--81 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 12624 / % reflection Rfree: 8.9 % / Rfactor Rfree: 0.254 / Rfactor Rwork: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 53 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る