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- PDB-1dvr: STRUCTURE OF A MUTANT ADENYLATE KINASE LIGATED WITH AN ATP-ANALOG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dvr
タイトルSTRUCTURE OF A MUTANT ADENYLATE KINASE LIGATED WITH AN ATP-ANALOGUE SHOWING DOMAIN CLOSURE OVER ATP
要素ADENYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE (PHOSPHOTRANSFERASE) / NUCLEOSIDE MONOPHOSPHATE KINASE / MYOKINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-replicative complex assembly / AMP metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ADP biosynthetic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / nucleotide metabolic process / AMP binding / DNA replication origin binding / DNA replication initiation ...pre-replicative complex assembly / AMP metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ADP biosynthetic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / nucleotide metabolic process / AMP binding / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / ATP metabolic process / mitochondrial intermembrane space / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase 2 / Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Adenylate kinase 2 / Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ATF / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Schlauderer, G.J. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structure of a mutant adenylate kinase ligated with an ATP-analogue showing domain closure over ATP.
著者: Schlauderer, G.J. / Proba, K. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: Stability, Activity and Structure of Adenylate Kinase Mutants
著者: Spuergin, P. / Abele, U. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: High-Resolution Structures of Adenylate Kinase from Yeast Ligated with Inhibitor Ap5A, Showing the Pathway of Phosphoryl Transfer
著者: Abele, U. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Movie of the Structural Changes During a Catalytic Cycle of Nucleoside Monophosphate Kinases
著者: Vonrhein, C. / Schlauderer, G.J. / Schulz, G.E.
#4: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1987
タイトル: The C-DNA Sequence Encoding Cytosolic Adenylate Kinase from Baker'S Yeast (Saccharomyces Cerevisiae)
著者: Proba, K. / Tomasselli, A.G. / Nielsen, P. / Schulz, G.E.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of the Complex of Yeast Adenylate Kinase with the Inhibitor Ap5A at 2.6 Angstroms Resolution
著者: Egner, U. / Tomasselli, A.G. / Schulz, G.E.
#6: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1986
タイトル: The Complete Amino Acid Sequence of Adenylate Kinase from Baker'S Yeast
著者: Tomasselli, A.G. / Mast, E. / Janes, W. / Schiltz, E.
履歴
登録1995年12月14日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Advisory / Data collection / Other
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年11月3日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 700SHEET THE HELIX AND SHEET ASSIGNMENTS BELOW ARE AUTOMATIC WITH PROGRAM DSSP.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLATE KINASE
B: ADENYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0994
ポリマ－48,0172
非ポリマー1,0822
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.800, 73.400, 118.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 92 / 2: CIS PROLINE - PRO B 92
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.489945, -0.809503, -0.323511), (-0.812717, 0.289904, 0.505417), (-0.315349, 0.510549, -0.799934)
ベクター: 65.3682, 45.295, -12.509)

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要素

#1: タンパク質 ADENYLATE KINASE / ATP:AMP-PHOSPHOTRANSFERASE / MYOKINASE


分子量: 24008.525 Da / 分子数: 2 / 変異: D89V, R165I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞内の位置: CYTOSOL / プラスミド: PUAKYI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: P07170, adenylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATF / PHOSPHODIFLUOROMETHYLPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 541.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16F2N5O12P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.29 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 43 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.4 mMenzyme1drop
22.5 mMAMPPCF2P1drop
350 mMimidazole1drop
475 mM1dropKCl
50.05 %octyl-beta-glucoside1drop
621 %PEG33501drop
750 mMimidazole1reservoir
828 %PEG33501reservoir

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1991
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→10 Å / Num. obs: 15793 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.058

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.36→10 Å / σ(F): 0
詳細: RESIDUES SER 166 - ASN 169 IN CHAIN HAVE WEAK DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.191 --
obs0.191 15793 90 %
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3366 0 66 161 3593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.41.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8.72.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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