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万見
- PDB-1dut: FIV DUTP PYROPHOSPHATASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dut
タイトルFIV DUTP PYROPHOSPHATASE
要素DUTP PYROPHOSPHATASE
キーワードASPARTYL PROTEASE (アスパラギン酸プロテアーゼ) / POLYPROTEIN (タンパク質分解) / HYDROLASE (加水分解酵素) / ENDONUCLEASE (エンドヌクレアーゼ) / RNA-DIRECTED DNA POLYMERASE (逆転写酵素) / NUCLEOTIDE METABOLISM (ヌクレオチド) / ACID ANHYDRIDE HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / 逆転写酵素 ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / タンパク質分解 / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Distorted Sandwich ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Distorted Sandwich / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Prasad, G.S. / Stura, E.A. / Mcree, D.E. / Laco, G.S. / Hasselkus-Light, C. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of dUTP pyrophosphatase from feline immunodeficiency virus.
著者: Prasad, G.S. / Stura, E.A. / McRee, D.E. / Laco, G.S. / Hasselkus-Light, C. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
履歴
登録1996年9月15日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42018年3月21日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status
Item: _diffrn_detector.pdbx_collection_date / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUTP PYROPHOSPHATASE
B: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7884
ポリマ－28,7402
非ポリマー492
水1,29772
1
A: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1826
ポリマ－43,1093
非ポリマー733
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8790 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area14530 Å2
手法PISA, PQS
2
B: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子

B: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子

B: DUTP PYROPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1826
ポリマ－43,1093
非ポリマー733
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area9200 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area13850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.800, 79.800, 86.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-134-

MG

21B-134-

MG

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要素

#1: タンパク質 DUTP PYROPHOSPHATASE / DUTPASE / DEOXYURIDINE 5'-TRIPHOSPHATE NUCLEOTIDOHYDROLASE


分子量: 14369.802 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 株: (isolate Petaluma) / 細胞株 (発現宿主): TN5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P16088, dUTP diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
温度: 22.5 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
129 mMTris-HCl1drop
22.9 mM1dropMgCl2
31.2 mM2-mercaptoethanol1drop
41.2 mg/mlenzyme1drop
55.4 %MPEG50001drop
642 mMsodium cacodylate1drop
713 %MPEG50001reservoir
8100 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 116665 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.96 % / Rmerge(I) obs: 0.064
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 23522 / Num. measured all: 116665

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.9→7 Å / σ(F): 0
詳細: DUTP PYROPHOSPHATASE IS AN INTERDIGITATED, FUNCTIONAL TRIMER. IN THE STRUCTURE ONE TRIMER (CHAIN A) LIES ON A CRYSTALLOGRAPHIC 6(3) AXIS AND ANOTHER TRIMER (CHAIN B) LIES ON THE ...詳細: DUTP PYROPHOSPHATASE IS AN INTERDIGITATED, FUNCTIONAL TRIMER. IN THE STRUCTURE ONE TRIMER (CHAIN A) LIES ON A CRYSTALLOGRAPHIC 6(3) AXIS AND ANOTHER TRIMER (CHAIN B) LIES ON THE CRYSTALLOGRAPHIC THREE-FOLD AXIS. THE SPACE GROUP IS P6(3) WITH 2 MONOMERS (CHAINS A AND B) IN THE ASYMMETRIC UNIT. EACH MONOMER CONSISTS OF 117 RESIDUES AND A MG2+ ION COORDINATED ON THE THREE-FOLD AXIS OF THE TRIMER. THE C-TERMINAL 16 AMINO-ACIDS OF THE KNOWN PRIMARY SEQUENCE ARE DISORDERED IN EACH UNIQUE MONOMER.
Rfactor反射数
Rfree0.249 -
Rwork0.209 -
obs0.209 23522
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1774 0 2 72 1848
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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