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万見
- PDB-1dss: STRUCTURE OF ACTIVE-SITE CARBOXYMETHYLATED D-GLYCERALDEHYDE-3-PHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dss
タイトルSTRUCTURE OF ACTIVE-SITE CARBOXYMETHYLATED D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM PALINURUS VERSICOLOR
要素D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
キーワードACTIVE-SITE CARBOXYMETHYLATION / D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE / 'THE-HALF-OF-SITES' REACTION / MOLECULAR SYMMETRY
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Palinurus versicolor (ごしきえび)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Song, S. / Lin, Z.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of active site carboxymethylated D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Palinurus versicolor.
著者: Song, S.Y. / Xu, Y.B. / Lin, Z.J. / Tsou, C.L.
#1: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1993
タイトル: Structure of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Palinurus Versicolor Carrying the Fluorescent Nad Derivatives at 2.7 A Resolution
著者: Lin, Z.J. / Li, J. / Zhang, F.M. / Song, S.Y. / Yang, J. / Liang, S.J. / Tsou, C.L.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Preliminary Crystallographic Studies of Lobster D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and the Modified Enzyme Carrying the Fluorescent Derivative
著者: Song, S.Y. / Gao, Y.G. / Zhou, J.M. / Tsou, C.L.
履歴
登録1997年6月4日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3618
ポリマ－71,6502
非ポリマー1,7116
水7,206400
1
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,72216
ポリマ－143,3004
非ポリマー3,42212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area21340 Å2
ΔGint-299 kcal/mol
Surface area41770 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.100, 99.610, 80.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99994, -0.00796, -0.00711), (0.00793, -0.99996, 0.00424), (-0.00714, 0.00418, 0.99997)
ベクター: -0.07499, -0.01091, 0.12243)

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要素

#1: タンパク質 D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE-DEHYDROGENASE


分子量: 35825.039 Da / 分子数: 2 / 断片: NAD+ BINDING DOMAIN AND CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: NAD+ / 由来: (天然) Palinurus versicolor (ごしきえび) / 器官: TAIL MUSCLE
参照: UniProt: P56649, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化温度: 290 K / pH: 6.1
詳細: THE PROTEIN SOLUTIONS CONTAINED 0.5MM NAD+, 1.0MM EDTA, 1.6M AMMONIUM SULFATE IN 0.1M PHOSPHATE BUFFER(PH 6.1) AND AN ENZYME CONCENTRATION OF 8MG/ML; THE SOLUTION IN RESERVOIR CONTAINED 2.7M ...詳細: THE PROTEIN SOLUTIONS CONTAINED 0.5MM NAD+, 1.0MM EDTA, 1.6M AMMONIUM SULFATE IN 0.1M PHOSPHATE BUFFER(PH 6.1) AND AN ENZYME CONCENTRATION OF 8MG/ML; THE SOLUTION IN RESERVOIR CONTAINED 2.7M AMMONIUM SULFATE IN SAME BUFFER, ROOM TEMPERATURE OF 17 DEGREES C., temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Song, S.Y., (1983) J.Mol.Biol., 171, 225.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.5 mMNAD+1drop
21.0 mMEDTA1drop
31.6 Mammonium sulfate1drop
40.1 Mphosphate1drop
50.035 mMenzyme1drop
62.7 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 Mphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1990年11月1日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→150 Å / Num. obs: 78030 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.07 % / Biso Wilson estimate: 14.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / 冗長度: 1.07 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 56.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 56.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
WEISデータ削減
WEISデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOLO-GAPDH FROM PALINURUS VERSICOLOR (2.0A)

解像度: 1.88→6 Å / Data cutoff high absF: 100000000 / Data cutoff low absF: 70 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 詳細: DURING THE REFINEMENT, NO NCS RESTRAINTS WERE USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 5961 10.15 %RANDOM
Rwork0.1717 ---
obs0.1717 58730 80.96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.25 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5020 0 108 400 5528
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.65
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.92
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.79
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.96 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 462 8.34 %
Rwork0.2666 4019 -
obs--49.73 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19CM.PROTOPH19CM.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.NADTOPOLOGY.NAD
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 14.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.92
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.79
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.2666

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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