+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dqu | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE ISOCITRATE LYASE FROM ASPERGILLUS NIDULANS | ||||||
![]() | ISOCITRATE LYASE | ||||||
![]() | LYASE / BETA BARREL | ||||||
機能・相同性 | ![]() acetate catabolic process / methylisocitrate lyase / glyoxysome / methylisocitrate lyase activity / isocitrate lyase / isocitrate lyase activity / carbon utilization / fatty acid catabolic process / glyoxylate cycle / peroxisomal matrix ...acetate catabolic process / methylisocitrate lyase / glyoxysome / methylisocitrate lyase activity / isocitrate lyase / isocitrate lyase activity / carbon utilization / fatty acid catabolic process / glyoxylate cycle / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / peroxisome / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Britton, K.L. / Langridge, S.J. / Baker, P.J. / Weeradechapon, K. / Sedelnikova, S.E. / De Lucas, J.R. / Rice, D.W. / Turner, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The crystal structure and active site location of isocitrate lyase from the fungus Aspergillus nidulans. 著者: Britton, K. / Langridge, S. / Baker, P.J. / Weeradechapon, K. / Sedelnikova, S.E. / De Lucas, J.R. / Rice, D.W. / Turner, G. #1: ![]() タイトル: Isocitrate Lyase from Aspergillus Nidulans: Crystallization and X-ray Analysis of a Glyoxylate Cycle Enzyme. 著者: Langridge, S.J. / Baker, P.J. / De Lucas, J.R. / Sedelnikova, S.E. / Turner, G. / Rice, D.W. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 97.9 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 74.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 369.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 423.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 26.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
詳細 | The biological assembly is a tetramer constructed from chain A generated by 222 symmetry |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 60398.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 % | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG 2000, sodium HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: Langridge, S.J., (1997) Acta Crystallogr., Sect.D, 53, 488. | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 21252 / Num. obs: 21252 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Num. unique all: 1198 / % possible all: 71.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 62390 |
-
解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2.8→10 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
| |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / Rfactor all: 0.276 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|