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- PDB-1dqu: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ISOCITRATE LYASE FROM ASPERGILLUS NIDULANS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dqu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ISOCITRATE LYASE FROM ASPERGILLUS NIDULANS
要素ISOCITRATE LYASE
キーワードLYASE / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


acetate catabolic process / methylisocitrate lyase / glyoxysome / methylisocitrate lyase activity / isocitrate lyase / isocitrate lyase activity / carbon utilization / fatty acid catabolic process / glyoxylate cycle / peroxisomal matrix ...acetate catabolic process / methylisocitrate lyase / glyoxysome / methylisocitrate lyase activity / isocitrate lyase / isocitrate lyase activity / carbon utilization / fatty acid catabolic process / glyoxylate cycle / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / peroxisome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #850 / Isocitrate lyase / Isocitrate lyase family / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / TIM Barrel ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #850 / Isocitrate lyase / Isocitrate lyase family / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Britton, K.L. / Langridge, S.J. / Baker, P.J. / Weeradechapon, K. / Sedelnikova, S.E. / De Lucas, J.R. / Rice, D.W. / Turner, G.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: The crystal structure and active site location of isocitrate lyase from the fungus Aspergillus nidulans.
著者: Britton, K. / Langridge, S. / Baker, P.J. / Weeradechapon, K. / Sedelnikova, S.E. / De Lucas, J.R. / Rice, D.W. / Turner, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Isocitrate Lyase from Aspergillus Nidulans: Crystallization and X-ray Analysis of a Glyoxylate Cycle Enzyme.
著者: Langridge, S.J. / Baker, P.J. / De Lucas, J.R. / Sedelnikova, S.E. / Turner, G. / Rice, D.W.
履歴
登録2000年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ISOCITRATE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3981
ポリマ－60,3981
非ポリマー00
水00
1
A: ISOCITRATE LYASE

A: ISOCITRATE LYASE

A: ISOCITRATE LYASE

A: ISOCITRATE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,5934
ポリマ－241,5934
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area30360 Å2
ΔGint-190 kcal/mol
Surface area75440 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.930, 91.930, 152.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細The biological assembly is a tetramer constructed from chain A generated by 222 symmetry

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要素

#1: タンパク質 ISOCITRATE LYASE


分子量: 60398.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Emericella nidulans (カビ) / 解説: MULTICOPY INSERTION OF VECTOR INTO CHROMOSOME / 発現宿主: Emericella nidulans (カビ) / 参照: UniProt: P28298, isocitrate lyase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 2000, sodium HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
詳細: Langridge, S.J., (1997) Acta Crystallogr., Sect.D, 53, 488.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
21-20 %(w/v)PEG20001drop
30.1 Msodium HEPES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 21252 / Num. obs: 21252 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Num. unique all: 1198 / % possible all: 71.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 62390

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
TNT精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化解像度: 2.8→10 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.376 818 -RANDOM
Rwork0.273 ---
all0.276 15857 --
obs0.276 15857 97 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4069 0 0 0 4069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor all: 0.276
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.009

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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