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- PDB-1dor: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE A FROM LACTOCOCCUS LACTIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dor
タイトルDIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE A FROM LACTOCOCCUS LACTIS
要素DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE A
キーワードOXIDOREDUCTASE / PYRIMIDINE NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroorotate dehydrogenase (fumarate) / dihydroorotate dehydrogenase (fumarate) activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotate dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate Dehydrogenase A; chain A, domain 2 / Dihydroorotate Dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1A / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 1. / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Dihydroorotate dehydrogenase domain ...Dihydroorotate dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate Dehydrogenase A; chain A, domain 2 / Dihydroorotate Dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1A / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 1. / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Dihydroorotate dehydrogenase A (fumarate) / Dihydroorotate dehydrogenase A (fumarate)
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rowland, P. / Larsen, S.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the flavin containing enzyme dihydroorotate dehydrogenase A from Lactococcus lactis.
著者: Rowland, P. / Nielsen, F.S. / Jensen, K.F. / Larsen, S.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Purification and Characterization of Dihydroorotate Dehydrogenase a from Lactococcus Lactis, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of the Enzyme
著者: Nielsen, F.S. / Rowland, P. / Larsen, S. / Jensen, K.F.
履歴
登録1997年1月14日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE A
B: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3974
ポリマ－68,4842
非ポリマー9132
水6,359353
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6180 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area22570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.190, 109.230, 67.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.8728, 0.0049, 0.4881), (0.0052, -1, 0.0008), (0.4881, 0.0019, -0.8728)
ベクター: -8.65, 64.2123, 32.4427)

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE A


分子量: 34242.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 参照: UniProt: P54321, UniProt: A2RJT9*PLUS, EC: 1.3.3.1
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CYSTEINE RESIDUES A 130 AND B 130 ARE PROBABLY OXIDIZED IN THIS CRYSTAL STRUCTURE. BOTH HAVE EXTRA ...CYSTEINE RESIDUES A 130 AND B 130 ARE PROBABLY OXIDIZED IN THIS CRYSTAL STRUCTURE. BOTH HAVE EXTRA SIDE CHAIN DENSITY BEYOND THEIR SG ATOMS, AND IN AN FO-FC DIFFERENCE MAP CALCULATED USING THE REFINED PROTEIN PHASES THE TWO LARGEST POSITIVE PEAKS CORRESPOND TO THESE POSITIONS. THESE TWO PEAKS ARE PROBABLY DUE TO A SINGLE OXYGEN ATOM COVALENTLY BONDED TO THE CYSTEINE SG ATOMS. THE COORDINATES OF THE TWO FO-FC PEAKS ARE AS FOLLOWS. A 130 PEAK (7.387,47.288,16.024) 2.4 ANGSTROMS FROM A 130 S B 130 PEAK (5.540,17.078,22.161) 2.1 ANGSTROMS FROM B 130 S ATOMS HAVE NOT BEEN INCLUDED IN THESE POSITIONS AND WERE NOT INCLUDED DURING ANY OF THE REFINEMENT STEPS. SEE MAIN JOURNAL REFERENCE FOR FURTHER DETAILS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM A SOLUTION CONTAINING 30% PEG 6000, 0.2M SODIUM ACETATE AND 0.1M TRIS-HCL, PH 8.5.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 %PEG60001reservoir
20.2 Msodium acetate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年8月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 50757 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.234 / % possible all: 90.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 179624 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.8 % / Rmerge(I) obs: 0.234

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: R-FREE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2060 4 %THIN SHELLS
Rwork0.168 ---
obs0.168 50732 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.7 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 25 Å / Luzzati sigma a obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4818 0 62 353 5233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.591
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.44
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.685
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 103 4 %
Rwork0.253 2234 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM11.DNATOPH11.DNA
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.FMNTOPOLOGY.FMN
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. reflection all: 50732 / Num. reflection obs: 48672
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.44
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.685

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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