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万見
- PDB-1do8: CRYSTAL STRUCTURE OF A CLOSED FORM OF HUMAN MITOCHONDRIAL NAD(P)+... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1do8
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A CLOSED FORM OF HUMAN MITOCHONDRIAL NAD(P)+-DEPENDENT MALIC ENZYME
要素MALIC ENZYME
キーワードOXIDOREDUCTASE / Oxidative Decarboxylase / Four domains: one with Rossmann fold / one with parallel alpha-beta fold / one mostly helical / and one mostly extended
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) / malate dehydrogenase (decarboxylating) (NAD+) activity / regulation of NADP metabolic process / malate dehydrogenase (decarboxylating) (NADP+) activity / malic enzyme activity / oxaloacetate decarboxylase activity / malate metabolic process / Pyruvate metabolism / pyruvate metabolic process / Mitochondrial protein degradation ...malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) / malate dehydrogenase (decarboxylating) (NAD+) activity / regulation of NADP metabolic process / malate dehydrogenase (decarboxylating) (NADP+) activity / malic enzyme activity / oxaloacetate decarboxylase activity / malate metabolic process / Pyruvate metabolism / pyruvate metabolic process / Mitochondrial protein degradation / NAD binding / electron transfer activity / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, conserved site / Malic enzymes signature. / Malic oxidoreductase / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD-binding / Malic enzyme, N-terminal domain superfamily / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD binding domain ...Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, conserved site / Malic enzymes signature. / Malic oxidoreductase / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD-binding / Malic enzyme, N-terminal domain superfamily / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD binding domain / Malic enzyme, NAD binding domain / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / OXALATE ION / NAD-dependent malic enzyme, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yang, Z. / Floyd, D.L. / Loeber, G. / Tong, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of a closed form of human malic enzyme and implications for catalytic mechanism.
著者: Yang, Z. / Floyd, D.L. / Loeber, G. / Tong, L.
履歴
登録1999年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年3月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALIC ENZYME
B: MALIC ENZYME
C: MALIC ENZYME
D: MALIC ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,45220
ポリマ－255,5734
非ポリマー5,87916
水17,276959
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25650 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area76520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)229.0, 118.7, 113.0
Angle α, β, γ (deg.)90, 109.6, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is the tetramer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
MALIC ENZYME


分子量: 63893.168 Da / 分子数: 4 / 変異: METHIONINES REPLACED BY SELENOMETHIONINES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PRH281 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23368, malate dehydrogenase (decarboxylating)
#2: 化合物
ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4 / 詳細: purchased from Sigma
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 959 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES 6-11% PEG20000 5% MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
230 mMTris-HCl1drop
380 mM1dropKCl
44 mMdithiothreitol1drop
50.1 mMEDTA1drop
60.4-1.2 mMNAD+1drop
75-10 mM1dropMnCl2
85 mMfumarate1drop
95 mMoxalate1drop
10100 mMMES1reservoir
116-11 %PEG200001reservoir
125 %(v/v)MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 143000 / Num. obs: 136000 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0.5 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / % possible all: 87
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GLRF位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 1 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh&Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.263 10000 random
Rwork0.204 --
all0.214 141000 -
obs0.214 133588 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17468 0 380 959 18807
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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