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- PDB-1do2: TRIGONAL CRYSTAL FORM OF HEAT SHOCK LOCUS U (HSLU) FROM ESCHERICH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1do2
タイトルTRIGONAL CRYSTAL FORM OF HEAT SHOCK LOCUS U (HSLU) FROM ESCHERICHIA COLI
要素PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
キーワードCHAPERONE / HSLU / CLPY / AAA-ATPASE / ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS / PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) ...Heat shock protein HslU / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The structures of HsIU and the ATP-dependent protease HsIU-HsIV.
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Heat Shock Locus V (HslV) from Escherichia coli
著者: Bochtler, M. / Ditzel, L. / Groll, M. / Huber, R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: HslV-HslU: A Novel ATP-Dependent Protease Complex in Escherichia coli Related to the Eukaryotic Proteasome
著者: Rohrwild, M. / Coux, O. / Huang, H.C. / Moerschell, R.P. / Yoo, S.J. / Seol, J.H. / Chung, C.H. / Goldberg, A.L.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 1993
タイトル: Sequence Analysis of Four New Heat-Shock Genes Constituting the hslTS/ibpAB and hslVU Operons in Escherichia coli
著者: Chuang, S.E. / Burland, V. / Plunket III, G. / Daniels, D.L. / Blattner, F.R.
履歴
登録1999年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
B: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
C: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
D: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,1266
ポリマ－198,1144
非ポリマー1,0122
水00
1
A: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
B: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
B: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
B: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,6909
ポリマ－297,1716
非ポリマー1,5193
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area25040 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area114790 Å2
手法PISA, PQS
2
C: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
D: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5633
ポリマ－99,0572
非ポリマー5061
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24280 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area115080 Å2
手法PISA
3
C: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
D: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子

C: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
D: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子

C: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
D: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,6909
ポリマ－297,1716
非ポリマー1,5193
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)201.777, 201.777, 171.628
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)


分子量: 49528.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL-1 BLUE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET12B (T7 PROMOTOR) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6H5
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
配列の詳細EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINOTERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN THE WILD TYPE. ...EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINOTERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN THE WILD TYPE. NEVERTHELESS, THIS METHIONINE RESIDUE HAS BEEN ASSIGNED RESIDUE NUMBER 1. THE FOLLOWING SERINE, THE FIRST RESIDUE OF THE MATURE PROTEIN, HAS BEEN ASSIGNED RESIDUE NUMBER 2 AN ENGINEERED VARIANT OF HSLU WITH THE SEVEN RESIDUE HIS-TAG, MHHHHHH, IN PLACE OF MET1 HAS BEEN USED FOR CRYSTALLIZATION. THIS TAG IS NOT CLEAVED IN THE MUTANT PROTEIN. AS THESE RESIDUES ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY, THEY HAVE BEEN OMITTED FROM THE MODEL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: reservoir: 100 mM sodium cacodylate, 15% glycerol, 10.5% PEG8000, 500 mM (NH4)2(SO4). drop: 0.002 ml reservoir solution, 0.002 ml 16 mg/ml protein in 20 mM Tris/HCl, pH 7.5, 5 mM MgCl2, 1 mM ...詳細: reservoir: 100 mM sodium cacodylate, 15% glycerol, 10.5% PEG8000, 500 mM (NH4)2(SO4). drop: 0.002 ml reservoir solution, 0.002 ml 16 mg/ml protein in 20 mM Tris/HCl, pH 7.5, 5 mM MgCl2, 1 mM AMP-PNP, 1 mM NaN3, 0.0005 ml 1.0 M guanidinium chloride, 0.001 ml C12E8 , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions in Buffer B
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
116 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1dropBuffer B
31 mMEDTA1dropBuffer B
41 mM1dropBuffer BNaN3
5100 mMsodium cacodylate1reservoir
615 %glycerol1reservoir
710.5 %PEG80001reservoir
8500 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.0712
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→20 Å / Num. all: 224179 / Num. obs: 32750 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 50.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 10.5
反射 シェル解像度: 4→4.07 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Rsym value: 33.7 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 224179
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HSLU FROM HSLU IN HSLVU CRYSTALS

解像度: 4→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1611 5 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 32369 95.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.06 Å20.23 Å20 Å2
2---6.06 Å20 Å2
3---12.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.85 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12864 0 62 0 12926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.49
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.281.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it6.672
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it11.972
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it15.492.5
LS精密化 シェル解像度: 4→4.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 280 5.2 %
Rwork0.28 5066 -
obs--96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ANP.PARANP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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