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- PDB-1dlb: HELICAL INTERACTIONS IN THE HIV-1 GP41 CORE REVEALS STRUCTURAL BA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dlb
タイトルHELICAL INTERACTIONS IN THE HIV-1 GP41 CORE REVEALS STRUCTURAL BASIS FOR THE INHIBITORY ACTIVITY OF GP41 PEPTIDES
要素HIV-1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP41
キーワードVIRAL PROTEIN / GP41 / HIV-1 / MEMBRANE FUSION / HIV-1 INHIBITION / VIRUS/VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis and processing of ENV and VPU / symbiont-mediated evasion of host immune response / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / actin filament organization ...Synthesis and processing of ENV and VPU / symbiont-mediated evasion of host immune response / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / actin filament organization / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #210 / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Shu, W. / Liu, J. / Ji, H. / Rading, L. / Jiang, S. / Lu, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Helical interactions in the HIV-1 gp41 core reveal structural basis for the inhibitory activity of gp41 peptides.
著者: Shu, W. / Liu, J. / Ji, H. / Radigen, L. / Jiang, S. / Lu, M.
履歴
登録1999年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8651
ポリマ－7,8651
非ポリマー00
水1,38777
1
A: HIV-1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP41

A: HIV-1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP41

A: HIV-1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5943
ポリマ－23,5943
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6420 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area9390 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.382, 52.382, 60.482
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-100-

HOH

21A-102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP41


分子量: 7864.782 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 1 - 34 AND 41 - 68 CONNECTED BY A SIX-RESIDUE LINKER (SER-GLY-GLY-ARG- GLY-GLY)
変異: Q65L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus
解説: RECOMBINANT GP41 WITH LINKER (SER-GLY-GLY- ARG-GLY-GLY) BETWEEN TWO FRAGMENTS
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04578
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細IN THE STRUCTURE, SEQUENCE 1 - 34 IS FROM GP41 RESIDUES 546 - 579 (IN GP160 NUMBERING SYSTEM), 35 - ...IN THE STRUCTURE, SEQUENCE 1 - 34 IS FROM GP41 RESIDUES 546 - 579 (IN GP160 NUMBERING SYSTEM), 35 - 40 IS AN ARTIFICIAL LINKER SGGRGG AND 41 - 68 IS GP41 RESIDUES 628 - 655.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000, AMMONIUM SULPHATE, SODIUM ACETATE, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlpeptide1drop
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6
411 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 4167 / Num. obs: 4167 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射
*PLUS
Num. measured all: 23565 / Rmerge(I) obs: 0.04

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 499 12 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 4167 99.7 %-
all-4167 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 109.5 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.88 Å21.15 Å20 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3---1.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数509 0 0 77 586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.56
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.442.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 90 13.1 %
Rwork0.264 596 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 12 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 38.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg14.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.56
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.341 / % reflection Rfree: 13.1 % / Rfactor Rwork: 0.264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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