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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dii | |||||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF P-CRESOL METHYLHYDROXYLASE AT 2.5 A RESOLUTION | |||||||||
要素 | (P-CRESOL METHYLHYDROXYLASE) x 2 | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / FLAVOCYTOCHROME / ELECTRON-TRANSFER / FAD / HEME | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 4-methylphenol dehydrogenase (hydroxylating) / 4-cresol dehydrogenase (hydroxylating) activity / D-lactate dehydrogenase (cytochrome) activity / lactate catabolic process / D-lactate dehydrogenase activity / FAD binding / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas putida (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Cunane, L.M. / Chen, Z.W. / Shamala, N. / Mathews, F.S. / Cronin, C.N. / McIntire, W.S. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000 タイトル: Structures of the flavocytochrome p-cresol methylhydroxylase and its enzyme-substrate complex: gated substrate entry and proton relays support the proposed catalytic mechanism. 著者: Cunane, L.M. / Chen, Z.W. / Shamala, N. / Mathews, F.S. / Cronin, C.N. / McIntire, W.S. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Three-dimensional Structure of p-Cresol Methylhydroxylase (Flavocytochrome c) from Pseudomonas putida at 3.0 A Resolution 著者: Mathews, F.S. / Chen, Z.W. / Bellamy, H. / McIntire, W.S. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1dii.cif.gz | 248.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1dii.ent.gz | 207.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1dii.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1dii_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1dii_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1dii_validation.xml.gz | 48.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1dii_validation.cif.gz | 67 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/di/1dii ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/di/1dii | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A FLAVOPROTEIN DIMER RELATED BY A MOLECULAR 2-FOLD AXIS. TWO CYTOCHROME SUBUNITS ARE BOUND ON THE PERIPHERY OF THE FLAVOPROTEIN DIMER. |
-要素
-タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 58005.965 Da / 分子数: 2 / 断片: FLAVOPROTEIN SUBUNIT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas putida (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 株: NCIMB 9869 / 参照: UniProt: P09788, EC: 1.17.99.1 #2: タンパク質 | 分子量: 8611.642 Da / 分子数: 2 / 断片: CYTOCHROME SUBUNIT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas putida (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 株: NCIMB 9869 / 参照: UniProt: P09787, EC: 1.17.99.1 |
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-非ポリマー , 4種, 391分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7 詳細: PEG 8000, NA/K PHOSPHATE, NACL, pH 7.0, LIQUID DIFFUSION, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 58 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: or interface diffusion | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年5月31日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 47875 / Num. obs: 42484 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 41.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 8.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.7 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / % possible all: 87 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 87 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.5→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: 'CNS' / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.86 Å / Rfactor Rfree: 0.331 / Rfactor Rwork: 0.287 |