+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1did | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | OBSERVATIONS OF REACTION INTERMEDIATES AND THE MECHANISM OF ALDOSE-KETOSE INTERCONVERSION BY D-XYLOSE ISOMERASE | ||||||
要素 | D-XYLOSE ISOMERASE | ||||||
キーワード | ISOMERASE(INTRAMOLECULAR OXIDOREDUCTASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 xylose isomerase / D-xylose metabolic process / xylose isomerase activity / magnesium ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Arthrobacter sp. (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Collyer, C.A. / Goldberg, J.D. / Blow, D.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990 タイトル: Observations of reaction intermediates and the mechanism of aldose-ketose interconversion by D-xylose isomerase. 著者: Collyer, C.A. / Blow, D.M. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Mechanism for Aldose-Ketose Interconversion by D-Xylose Isomerase Involving Ring Opening Followed by a 1,2-Hydride Shift 著者: Collyer, C.A. / Henrick, K. / Blow, D.M. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989 タイトル: Structures of D-Xylose Isomerase from Arthrobacter Strain B3728 Containing the Inhibitors Xylitol and D-Sorbitol at 2.5 Angstroms and 2.3 Angstroms Resolution, Respectively 著者: Henrick, K. / Collyer, C.A. / Blow, D.M. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET THE TWO SHEETS PRESENTED AS *BAA* AND *BAB* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT- ...SHEET THE TWO SHEETS PRESENTED AS *BAA* AND *BAB* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA-BARRELS. EACH IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1did.cif.gz | 173 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1did.ent.gz | 136.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1did.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1did_validation.pdf.gz | 395.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1did_full_validation.pdf.gz | 420.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1did_validation.xml.gz | 19.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1did_validation.cif.gz | 31.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/di/1did ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/di/1did | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO A 186 AND PRO B 186 ARE CIS PROLINES. | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.892, -0.0602, 0.448), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43209.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Arthrobacter sp. (バクテリア) / 株: NRRL B3728 / 参照: UniProt: P12070, xylose isomerase #2: 糖 | #3: 化合物 | ChemComp-MN / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.31 % |
---|---|
結晶化 | *PLUS 手法: unknown |
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
---|---|
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2.5→10 Å /
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 33272 / Rfactor obs: 0.149 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |