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万見
- PDB-1dgi: Cryo-EM structure of human poliovirus(serotype 1)complexed with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dgi
タイトルCryo-EM structure of human poliovirus(serotype 1)complexed with three domain CD155
要素
  • POLIOVIRUS RECEPTOR
  • VP1
  • VP2
  • VP3
  • VP4
キーワードVirus/Receptor / CD155 / PVR / HUMAN POLIOVIRUS / POLIOVIRUS-RECEPTOR COMPLEX / Icosahedral virus / Virus-Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / natural killer cell mediated cytotoxicity / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules ...susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / natural killer cell mediated cytotoxicity / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / cell adhesion molecule binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / adherens junction / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / signaling receptor activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / virus receptor activity / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / focal adhesion / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / cell surface / proteolysis / extracellular space / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A ...: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Immunoglobulin V-Type / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Immunoglobulin V-set domain / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Immunoglobulin V-set domain / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Poliovirus receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22 Å
データ登録者He, Y. / Bowman, V.D. / Mueller, S. / Bator, C.M. / Bella, J. / Peng, X. / Baker, T.S. / Wimmer, E. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2000
タイトル: Interaction of the poliovirus receptor with poliovirus.
著者: Y He / V D Bowman / S Mueller / C M Bator / J Bella / X Peng / T S Baker / E Wimmer / R J Kuhn / M G Rossmann /
要旨: The structure of the extracellular, three-domain poliovirus receptor (CD155) complexed with poliovirus (serotype 1) has been determined to 22-A resolution by means of cryo-electron microscopy and ...The structure of the extracellular, three-domain poliovirus receptor (CD155) complexed with poliovirus (serotype 1) has been determined to 22-A resolution by means of cryo-electron microscopy and three-dimensional image-reconstruction techniques. Density corresponding to the receptor was isolated in a difference electron density map and fitted with known structures, homologous to those of the three individual CD155 Ig-like domains. The fit was confirmed by the location of carbohydrate moieties in the CD155 glycoprotein, the conserved properties of elbow angles in the structures of cell surface molecules with Ig-like folds, and the concordance with prior results of CD155 and poliovirus mutagenesis. CD155 binds in the poliovirus "canyon" and has a footprint similar to that of the intercellular adhesion molecule-1 receptor on human rhinoviruses. However, the orientation of the long, slender CD155 molecule relative to the poliovirus surface is quite different from the orientation of intercellular adhesion molecule-1 on rhinoviruses. In addition, the residues that provide specificity of recognition differ for the two receptors. The principal feature of receptor binding common to these two picornaviruses is the site in the canyon at which binding occurs. This site may be a trigger for initiation of the subsequent uncoating step required for viral infection.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: The Structure of the Two Amino-Terminal Domain of Human Icam-1 Suggests How It Functions as a Rhinovirus Receptor and as an Lfa-1 Integrin Ligand
著者: Bella, J. / Kolatkar, P. / Marlor, C.W. / Greve, J. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1985
タイトル: Three-Dimensional Structure of Poliovirus at 2.9A Resolution
著者: Hogle, J. / Chow, M. / Filman, D.J.
履歴
登録1999年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年12月30日Group: Structure summary
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.52019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: POLIOVIRUS RECEPTOR
1: VP1
2: VP2
3: VP3
4: VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,6865
ポリマ－127,6865
非ポリマー00
水00
1
R: POLIOVIRUS RECEPTOR
1: VP1
2: VP2
3: VP3
4: VP4
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,661,164300
ポリマ－7,661,164300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
R: POLIOVIRUS RECEPTOR
1: VP1
2: VP2
3: VP3
4: VP4
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 638 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)638,43025
ポリマ－638,43025
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
R: POLIOVIRUS RECEPTOR
1: VP1
2: VP2
3: VP3
4: VP4
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 766 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)766,11630
ポリマ－766,11630
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 POLIOVIRUS RECEPTOR / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 32928.160 Da / 分子数: 1 / 断片: THREE EXTRACELLULAR DOMAINS OF CD155 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): KIDNEY CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15151
#2: タンパク質 VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 31874.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / Cell (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#3: タンパク質 VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 29664.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / Cell (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#4: タンパク質 VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26235.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / Cell (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#5: タンパク質 VP4


分子量: 6983.754 Da / 分子数: 1 / 断片: POLIOVIRUS FRAGMENTS VP1,VP2,VP3,VP4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / Cell (発現宿主): HELA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human poliovirus(serotype 1)complexed with three domain CD155
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結詳細: POLIOVIRUS WAS INCUBATED WITH CD155-AP FOR 1 HOURS AT 4 DEGREES CELSIUS (277 KELVIN) USING A EIGHT-FOLD EXCESS OF CD155-AP FOR EACH OF THE SIXTY POSSIBLE BINDING SITES PER VIRION. AFTER ...詳細: POLIOVIRUS WAS INCUBATED WITH CD155-AP FOR 1 HOURS AT 4 DEGREES CELSIUS (277 KELVIN) USING A EIGHT-FOLD EXCESS OF CD155-AP FOR EACH OF THE SIXTY POSSIBLE BINDING SITES PER VIRION. AFTER INCUBATION, SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626 CRYOTRANSFER HOLDER.
結晶化pH: 7.5
詳細: WARNING: THIS IS AN ELECTRON MICROSCOPY MODEL DEPOSITION. CRYO-EM INFORMATION HAS BEEN INCLUDED IN THE FORM OF REMARK 250 RECORDS AT THE TOP OF THE PDB COORDINATE FILE., pH 7.5, ELECTRON MICROSCOPY RECONSTRUCTION
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 1999年6月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 80 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
試料ホルダ温度: 120 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア名称: PURDUE PROGRAMS / カテゴリ: ３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: COMMON-LINES AND POLAR-FOURIER-TRANSFORM FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL.c 116, 48-55; BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120-130
解像度: 22 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 1156 / ピクセルサイズ（実測値）: 3.68 Å
倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST A LOW RESOLUTION DENSITY MAP CALCULATED FROM THE CRYSTAL STRUCTURE OF POLIOVIRUS. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS- CORRELATION ...倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST A LOW RESOLUTION DENSITY MAP CALCULATED FROM THE CRYSTAL STRUCTURE OF POLIOVIRUS. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS- CORRELATION WITHIN A SPHERICAL SHELL OF INTERNAL RADIUS 110 ANGSTROMS AND EXTERNAL RADIUS OF 145 ANGSTROMS.
詳細: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 22 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND COMPARING STRUCTURE FACTORS ...詳細: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 22 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND COMPARING STRUCTURE FACTORS OBTAINED FROM SEPARATE RECONSTRUCTIONS (BAKER ET AL. 1991, BIOPHYS.J. 60, 1445-1456). THE EIGENVALUE SPECTRUM GAVE AN INDICATION OF THE RANDOMNESS OF THE DATA THAT WAS INCLUDED IN THE RECONSTRUCTION. THE COMPLETENESS OF THE DATA WAS VERIFIED IN THAT ALL EIGENVALUES EXCEEDED 1.0.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: VISUAL AGREEMENT
詳細: METHOD--MANUAL REFINEMENT PROTOCOL--MANUAL ADJUSTMENT DETAILS--THE CRYSTAL STRUCTURE OF POLIOVIRUS WAS PLACED INTO THE CALIBRATED CRYO-EM DENSITY MAP BY ALIGNING THE ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. ...詳細: METHOD--MANUAL REFINEMENT PROTOCOL--MANUAL ADJUSTMENT DETAILS--THE CRYSTAL STRUCTURE OF POLIOVIRUS WAS PLACED INTO THE CALIBRATED CRYO-EM DENSITY MAP BY ALIGNING THE ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. APPROPRIATELY GLYCOSYLATED MODELS OF CD155 WITH VARIOUS INTERDOMAIN ANGLES WERE MANUALLY FITTED INTO THE DIFFERENCE DENSITY CALCULAT BY SUBSTRACTING POLIOVIRUS NATIVE RECONSTRUCTION FROM THE COMPLEX RECONSTRUCTION. THE COORDINATES ARE IN THE P, Q, R FRAME IN ANGSTROM UNITS AND CORRESPOND TO ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. THE ORIGIN IS CHOSEN AT THE CENTER OF THE VIRUS WITH P, Q AND R ALONG MUTUALLY PERPENDICULAR TWO-FOLD AXES OF THE ICOSAHEDRON. THEY SHOULD REMAIN IN THAT FRAME FOR THE EASE OF THE USER IN CREATING THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT VIRAL COMPLEX PARTICLE USING THE 60 ICOSAHEDRAL SYMMETRY OPERATORS. CD155 MODEL BUILDING (D1-D2-D3)-- ATOMIC MODEL OF D1 WAS BUILT BASED ON MYELIN PROTEIN ZERO(1NEU). ATOMIC MODEL OF D2 WAS BUILT FROM A FAB FRAGMENT(1CIC).ATOMIC MODEL OF D3 WAS BUILT FROM AN INSECT IMMUNE PROTEIN(1BIH).THE ELBOW ANGLE BETWEEN D1 AND D2 WAS DETERMINED BY LEAST-SQUARE-FITTING THESE TWO DOMAINS THE CRYSTAL STRUCTURE OF CD2(1HNF).
精密化最高解像度: 22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1155 0 0 0 1155

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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