[日本語] English
万見
- PDB-1dfc: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN FASCIN, AN ACTIN-CROSSLINKING PROTEIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dfc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN FASCIN, AN ACTIN-CROSSLINKING PROTEIN
要素FASCIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / BETA-TREFOIL FOLD FOR ALL FOUR DOMAINS / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / microspike assembly / cell projection membrane / cell-cell junction assembly / positive regulation of podosome assembly / podosome ...microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / microspike assembly / cell projection membrane / cell-cell junction assembly / positive regulation of podosome assembly / podosome / positive regulation of filopodium assembly / establishment or maintenance of cell polarity / microvillus / actin filament bundle assembly / stress fiber / positive regulation of lamellipodium assembly / ruffle / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / cell motility / actin filament binding / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / growth cone / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cytoskeleton / cadherin binding / RNA binding / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Ono, S. / Matsumura, F. / Almo, S.C. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure, evolutionary conservation, and conformational dynamics of Homo sapiens fascin-1, an F-actin crosslinking protein.
著者: Sedeh, R.S. / Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Ono, S. / Matsumura, F. / Almo, S.C. / Bathe, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Identification of an Actin Binding Region and a Protein Kinase C Phosphorylation Site on Human Fascin
著者: Ono, S. / Yamakita, Y. / Yamashiro, S. / Matsudaira, P.T. / Gnarra, J.R. / Obinata, T. / Matsumura, F.
履歴
登録1999年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FASCIN
B: FASCIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,2042
ポリマ－109,2042
非ポリマー00
水00
1
A: FASCIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6021
ポリマ－54,6021
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FASCIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6021
ポリマ－54,6021
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)165.426, 71.689, 116.924
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 FASCIN / ACTIN BUNDLING PROTEIN


分子量: 54601.879 Da / 分子数: 2 / 断片: FULL-LENGTH PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16658

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, hepes, dtt, sodium azide , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.0
310 mM1dropNaCl
430 mM1dropKCl
50.1 mMEDTA1drop
61 mMdithiothreitol1drop
720 %PEG40001reservoir
80.1 MHEPES1reservoirpH7.5
91 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→23.03 Å / Num. obs: 19147 / % possible obs: 84.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 19.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / Num. obs: 21421 / % possible obs: 94.2 % / Rmerge(I) obs: 0.048

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES-95モデル構築
直接法モデル構築
CNS精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASESV. 95位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→8 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 945 5.2 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 18070 83.6 %-
溶媒の処理Bsol: 63.17 Å2 / ksol: 0.247 e/Å3
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.343 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7427 0 0 0 7427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.147
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2572
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.3092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.1232.5
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 20541 / Rfactor obs: 0.184 / Rfactor Rfree: 0.268 / Rfactor Rwork: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg28.39
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.147

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る