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- PDB-1dev: CRYSTAL STRUCTURE OF SMAD2 MH2 DOMAIN BOUND TO THE SMAD-BINDING D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dev
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SMAD2 MH2 DOMAIN BOUND TO THE SMAD-BINDING DOMAIN OF SARA
要素
  • MAD (mothers against decapentaplegic, Drosophila) homolog 2
  • Smad anchor for receptor activation
キーワードSIGNALING PROTEIN / BETA SHEET / THREE-HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


zygotic specification of dorsal/ventral axis / homomeric SMAD protein complex / activin responsive factor complex / paraxial mesoderm morphogenesis / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / 1-phosphatidylinositol binding / endoderm formation ...zygotic specification of dorsal/ventral axis / homomeric SMAD protein complex / activin responsive factor complex / paraxial mesoderm morphogenesis / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / 1-phosphatidylinositol binding / endoderm formation / heteromeric SMAD protein complex / pericardium development / co-SMAD binding / odontoblast differentiation / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / secondary palate development / trophoblast cell migration / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / embryonic foregut morphogenesis / transforming growth factor beta receptor binding / Germ layer formation at gastrulation / primary miRNA processing / pulmonary valve morphogenesis / Formation of definitive endoderm / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / Signaling by Activin / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / Formation of axial mesoderm / positive regulation of BMP signaling pathway / Signaling by NODAL / response to cholesterol / I-SMAD binding / pancreas development / aortic valve morphogenesis / negative regulation of ossification / insulin secretion / endosomal transport / anterior/posterior pattern specification / ureteric bud development / endocardial cushion morphogenesis / organ growth / SMAD binding / R-SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mesoderm formation / negative regulation of cell differentiation / anatomical structure morphogenesis / cell fate commitment / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to glucose / phosphatase binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / gastrulation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / post-embryonic development / lung development / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / tau protein binding / endocytosis / disordered domain specific binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / double-stranded DNA binding / early endosome membrane / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / early endosome / cell population proliferation / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Smad Anchor For Receptor Activation; Chain B / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain superfamily / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Domain of unknown function DUF3480 / Zinc finger FYVE domain containing protein, SARA/endofin / Smad anchor for receptor activation-like, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3480) ...Smad Anchor For Receptor Activation; Chain B / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain superfamily / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Domain of unknown function DUF3480 / Zinc finger FYVE domain containing protein, SARA/endofin / Smad anchor for receptor activation-like, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3480) / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / FYVE zinc finger / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / FYVE zinc finger / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Few Secondary Structures / Irregular / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger FYVE domain-containing protein 9 / Mothers against decapentaplegic homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shi, Y. / Wu, G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Structural basis of Smad2 recognition by the Smad anchor for receptor activation.
著者: Wu, G. / Chen, Y.G. / Ozdamar, B. / Gyuricza, C.A. / Chong, P.A. / Wrana, J.L. / Massague, J. / Shi, Y.
履歴
登録1999年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAD (mothers against decapentaplegic, Drosophila) homolog 2
B: Smad anchor for receptor activation
C: MAD (mothers against decapentaplegic, Drosophila) homolog 2
D: Smad anchor for receptor activation


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8184
ポリマ－52,8184
非ポリマー00
水00
1
A: MAD (mothers against decapentaplegic, Drosophila) homolog 2
B: Smad anchor for receptor activation


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4092
ポリマ－26,4092
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
2
C: MAD (mothers against decapentaplegic, Drosophila) homolog 2
D: Smad anchor for receptor activation


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4092
ポリマ－26,4092
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area10950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.5, 138.5, 55.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a hetero-dimer of Smad2 and SARA.

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要素

#1: タンパク質 MAD (mothers against decapentaplegic, Drosophila) homolog 2


分子量: 22276.291 Da / 分子数: 2 / 断片: SMAD2 MH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HUMANS / プラスミド: PET3 AND PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15796
#2: タンパク質・ペプチド Smad anchor for receptor activation


分子量: 4132.583 Da / 分子数: 2 / 断片: SARA SMAD2-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HUMANS / プラスミド: PET3 AND PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95405

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: TRIS, DIOXANE, AMMONIUM SULFATE, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMTris-HCl1reservoir
210 %(v/v)dioxane1reservoir
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
410 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.15
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 31596 / Num. obs: 31296 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 45
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / % possible all: 97.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 218815
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 1.414 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1489 -5% OF REFLECTIONS, RANDOM CHOSEN
Rwork0.218 ---
all0.22 31596 --
obs0.22 31296 99.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3645 0 0 0 3645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.343
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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