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- PDB-1dei: DESHEPTAPEPTIDE (B24-B30) INSULIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dei
タイトルDESHEPTAPEPTIDE (B24-B30) INSULIN
要素(INSULIN) x 2
キーワードHORMONE / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipoprotein lipase activity / Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process ...positive regulation of lipoprotein lipase activity / Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / lactate biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / lipid biosynthetic process / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of DNA replication / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of protein localization to nucleus / vasodilation / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bao, S.-J. / Chang, W.-R. / Wan, Z.-L. / Zhang, J.-P. / Liang, D.-C.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of desheptapeptide(B24-B30)insulin at 1.6 A resolution: implications for receptor binding.
著者: Bao, S.J. / Xie, D.L. / Zhang, J.P. / Chang, W.R. / Liang, D.C.
#1: ジャーナル: Sci.Sin., Ser.B (Engl.Ed.) / 年: 1987
タイトル: Refinement of the Structure of Despentapeptide (B26-B30) Insulin at 1.5 Angstroms Resolution
著者: Dai, J.B. / Lou, M.Z. / You, J.M. / Liang, D.C.
#2: ジャーナル: Sci.Sin., Ser.B (Engl.Ed.) / 年: 1982
タイトル: Crystallographic Studies on Desheptapeptide(B24-B30) Insulin-Growth of Single Crystals and Determination of its Crystallographic Parameters
著者: Chang, W.R. / Xie, D.L. / Liang, D.C. / al., et
履歴
登録1996年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8634
ポリマ－9,8634
非ポリマー00
水1,53185
1
A: INSULIN
B: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9322
ポリマ－4,9322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area3700 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9322
ポリマ－4,9322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area3600 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area5360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.400, 56.300, 23.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT OF INSULIN CONSISTS OF TWO INSULIN MOLECULES EACH CONSISTING OF TWO CHAINS. THIS ENTRY PRESENTS COORDINATES FOR MOLECULES I (CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*) AND II (CHAIN IDENTIFIERS *C* AND *D*).

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 変異: CHAIN B, DEL(24-30) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DESHEPTAPEPTIDE (B24-B30) / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 2547.929 Da / 分子数: 2 / 変異: CHAIN B, DEL(24-30) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DESHEPTAPEPTIDE (B24-B30) / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P01315
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Chang, W.R., (1982) Sci. Sin. Ser. B, 25, 385.

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データ収集

回折平均測定温度: 293.1 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: STOE / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1985年5月11日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→8 Å / Num. obs: 8331 / % possible obs: 81.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / % possible all: 44.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
タンパク質データ収集
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DESPENTAPEPTIDE(B26-B30)INSULIN

解像度: 1.6→8 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 884 10 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 8331 81.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数682 0 0 85 767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.63 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 24 10 %
Rwork0.26 200 -
obs--40 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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