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万見
- PDB-1dde: STRUCTURE OF THE DNAG CATALYTIC CORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dde
タイトルSTRUCTURE OF THE DNAG CATALYTIC CORE
要素DNA PRIMASE
キーワードTRANSFERASE / TOPRIM / 3-HELIX BUNDLE / DNA-BINDING PROTEIN / RNA POLYMERASE / REPLICATION PROTEIN / PRIMASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / primosome complex / : / DNA replication, synthesis of primer / replisome / replication fork processing / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DnaG, RNA polymerase domain, helical bundle / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / Pheromone ER-1 / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 ...DnaG, RNA polymerase domain, helical bundle / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / Pheromone ER-1 / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 - #10 / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain superfamily / : / CHC2 zinc finger / DNA primase catalytic core, N-terminal domain / zinc finger / DNA Primase, CHC2-type zinc finger / Toprim-like / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM ION / DNA primase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Keck, J.L. / Roche, D.D. / Lynch, A.S. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Structure of the RNA polymerase domain of E. coli primase.
著者: Keck, J.L. / Roche, D.D. / Lynch, A.S. / Berger, J.M.
履歴
登録1999年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA PRIMASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5785
ポリマ－38,2221
非ポリマー3564
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.020, 55.890, 139.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA PRIMASE / DNAG


分子量: 38222.254 Da / 分子数: 1 / 断片: 36 KDA CATALYTIC CORE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PREP4 DERIVATIVE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009
参照: UniProt: P0ABS5, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-Y1 / YTTRIUM ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細Y(2+) IONS ARE PRESENT IN THE PUTATIVE ACTIVE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 18-21% PEG4000, 5% PEG200, 30% ETHYLENE GLYCOL, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 0.05M SODIUM ACETATE, PH 5.0, 0.1% DIOXANE, 2-8 MM YCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mMHEPES1drop
2100 mM1dropNaCl
310 mg/mlprotein1drop
418-21 %PEG40001reservoir
55 %PEG2001reservoir
630 %ethylene glycol1reservoir
70.2 Mammonium acetate1reservoir
80.05 Msodium acetate1reservoir
90.1 %dioxane1reservoir
102-8 mM1reservoirSrCl2or YCl2, DyCl3

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 40211 / Num. obs: 39886 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 236503
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.7→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.263 3989 RANDOM
Rwork0.209 --
all-40211 -
obs-39886 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2456 0 4 290 2750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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