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- PDB-1dby: NMR STRUCTURES OF CHLOROPLAST THIOREDOXIN M CH2 FROM THE GREEN AL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dby
タイトルNMR STRUCTURES OF CHLOROPLAST THIOREDOXIN M CH2 FROM THE GREEN ALGA CHLAMYDOMONAS REINHARDTII
要素CHLOROPLAST THIOREDOXIN M CH2
キーワードOXIDOREDUCTASE / THIOREDOXIN M / THIOREDOXIN CH2 / CHLOROPLASTIC THIOREDOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase activity / chloroplast
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin M-type, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING STARTING FROM A RANDOM ARRAY OF ATOMS. HIGH TEMPERATURE SIMULATED ANNEALING. RESTRAINED MOLECULAR DYNAMIC AT ROOM TEMPERATURE.
データ登録者Lancelin, J.-M. / Guilhaudis, L. / Krimm, I. / Blackledge, M.J. / Marion, D.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2000
タイトル: NMR structures of thioredoxin m from the green alga Chlamydomonas reinhardtii.
著者: Lancelin, J.M. / Guilhaudis, L. / Krimm, I. / Blackledge, M.J. / Marion, D. / Jacquot, J.P.
#1: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1993
タイトル: Secondary Structure and Protein Folding of Recombinant Chloroplastic Thioredoxin Ch2 from the Green Alga Chlamydomonas reinhardtii as Determined by 1H NMR
著者: Lancelin, J.-M. / Stein, M. / Jacquot, J.-P.
#2: ジャーナル: Plant Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Chlamydomonas reinhardtii Thioredoxins: Structure of the Genes Coding for Chloroplastic m and Cytosolic h Isoforms; Expression in Escherichia coli of the Recombinant Proteins, ...タイトル: Chlamydomonas reinhardtii Thioredoxins: Structure of the Genes Coding for Chloroplastic m and Cytosolic h Isoforms; Expression in Escherichia coli of the Recombinant Proteins, Purification and Biochemical Properties
著者: Stein, M. / Jacquot, J.-P. / Jeannette, E. / Decottignies, P. / Hodges, M. / Lancelin, J.-M. / Mittard, V. / Schmitter, J.M. / Miginiac-Maslow, M.
#3: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1992
タイトル: PCR Cloning of a Nucleotidic Sequence Coding for the Mature Part of Chlamydomonas reinhardtii Thioredoxin Ch2
著者: Jacquot, J.-P. / Stein, M. / Hodges, M. / Miginiac-Maslow, M.
履歴
登録1999年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHLOROPLAST THIOREDOXIN M CH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6871
ポリマ－11,6871
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)28 / 50STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY. STRUCTURES WITH FAVORABLE NON- BOND ENERGY. STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS. STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY.
代表モデルモデル #16closest to the average

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要素

#1: タンパク質 CHLOROPLAST THIOREDOXIN M CH2


分子量: 11686.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: NUCLEAR / Organelle: CHLOROPLAST / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P23400
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1213D-SEPARATED-TOCSY
1322D NOESY
1432D NOESY
152TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 2D HOMONUCLEAR IN H20 AND 100% D2O AND 3D- 15N SEPARATED NOESY AND TOCSY DATA.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
12-3 MM THIOREDOXIN M (OXIDIZED) U-15N; 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 5.8; 90% H2O 10% D20
22-3 MM THIOREDOXIN M (OXIDIZED);100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 5.8; 90% H2O 10% D20
32-3 MM THIOREDOXIN M (OXIDIZED);100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 5.8; 100% D20
試料状態イオン強度: 100 mM POTASSIUM PHOSPHATE / pH: 5.8 / 圧: AMBIENT / 温度: 311 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2BRUKER SPECTROSPIN AGcollection
Felix2.3BIOSYM TECHNOLOGIESデータ解析
NMRPipe1.7DELAGLIO解析
Discover2.3.0BIOSYM TECHNOLOGIES構造決定
UXNMR940501.3BRUKER SPECTROSPIN AGcollection
Gifa4DELSUC解析
Discover2.3.0BIOSYM TECHNOLOGIES精密化
精密化手法: SIMULATED ANNEALING STARTING FROM A RANDOM ARRAY OF ATOMS. HIGH TEMPERATURE SIMULATED ANNEALING. RESTRAINED MOLECULAR DYNAMIC AT ROOM TEMPERATURE.
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON 1372 TOTAL INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, 1348 ARE DERIVED FROM NOE DATA AND 44 DERIVED FROM SLOW DEUTERIUM EXCHANGE EXPERIMENTS OF HYDROGEN BONDED AMIDE PROTONS ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON 1372 TOTAL INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, 1348 ARE DERIVED FROM NOE DATA AND 44 DERIVED FROM SLOW DEUTERIUM EXCHANGE EXPERIMENTS OF HYDROGEN BONDED AMIDE PROTONS IN REGULAR SECONDARY STRUCTURE MOTIFS. THE RESTRAINT SET INCLUDES 102 DIHEDRAL RESTRAINTS, 66 PHI, 34 KHI1, 2 KHI2. FINAL STRUCTURES ARE REFINED AGAINST THE FULL DESCRIPTION OF AMBER4 FORCE FIELD WITH REDUCED CHARGES FOR FORMALLY CHARGED GROUPS AS ARG, LYS, ASP, GLU RESIDUES.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY. STRUCTURES WITH FAVORABLE NON- BOND ENERGY. STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS. STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY.
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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