[日本語] English
万見
- PDB-1db3: E.COLI GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1db3
タイトルE.COLI GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE
要素GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE
キーワードLYASE / DEHYDRATASE / NADP / GDP-MANNOSE / GDP-FUCOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-mannose 4,6-dehydratase / GDP-mannose 4,6-dehydratase activity / GDP-mannose metabolic process / colanic acid biosynthetic process / 'de novo' GDP-L-fucose biosynthetic process / NADP+ binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GDP-mannose 4,6-dehydratase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / NAD(P)-binding domain / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GDP-mannose 4,6-dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Somoza, J.R. / Menon, S. / Somers, W.S. / Sullivan, F.X.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Structural and kinetic analysis of Escherichia coli GDP-mannose 4,6 dehydratase provides insights into the enzyme's catalytic mechanism and regulation by GDP-fucose.
著者: Somoza, J.R. / Menon, S. / Schmidt, H. / Joseph-McCarthy, D. / Dessen, A. / Stahl, M.L. / Somers, W.S. / Sullivan, F.X.
履歴
登録1999年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9681
ポリマ－41,9681
非ポリマー00
水2,036113
1
A: GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE

A: GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,9352
ポリマ－83,9352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)149.60, 149.60, 102.60
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

-
要素

#1: タンパク質 GDP-MANNOSE 4,6-DEHYDRATASE


分子量: 41967.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PT7GMD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC88, GDP-mannose 4,6-dehydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: SODIUM TARTRATE, HEPES, DTT, SODIUM CHLORIDE, TRIS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 mg/mlprotein1drop
20.8 MNa/K tartrate1drop
350 mM1dropNaCl
450 mMHEPES1drop
510 mMTris-HCl1drop
61 mMdithiothreitol1drop
70.8 MNa/K tartrate1reservoir
8100 mMHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.2
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 30549 / Num. obs: 375043 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 29.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. obs: 30549 / Num. measured all: 375043
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Mean I/σ(I) obs: 5.35

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
ADSCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3055 -RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.205 30449 --
obs0.205 30449 99.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2641 0 0 113 2754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る