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万見
- PDB-1d8i: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST RNA TRIPHOSPHATASE IN COMPLEX WI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d8i
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST RNA TRIPHOSPHATASE IN COMPLEX WITH A SULFATE ION.
要素MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
キーワードHYDROLASE / RNA TRIPHOSPHATASE / BETA SUBUNIT / POLYNUCLEOTIDE 5'-TRIPHOSPHATASE / MRNA PROCESSING / MRNA CAPPING / NUCLEAR PROTEIN BETA BARREL / CATALYTIC DOMAIN / DIMER / SULFATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide 5' dephosphorylation / mRNA capping enzyme complex / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of protein localization to nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA triphosphatase Cet1-like / RNA 5'-triphosphatase Cet1/Ctl1 / mRNA capping enzyme, beta chain / mRNA triphosphatase Cet1-like / mRNA triphosphatase Cet1-like superfamily / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A / CYTH-like domain superfamily / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA-capping enzyme subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Lima, C.D. / Wang, L.K. / Shuman, S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structure and mechanism of yeast RNA triphosphatase: an essential component of the mRNA capping apparatus.
著者: Lima, C.D. / Wang, L.K. / Shuman, S.
履歴
登録1999年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
B: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
C: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6519
ポリマ－107,0743
非ポリマー5766
水7,458414
1
A: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
ヘテロ分子

A: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7676
ポリマ－71,3832
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
2
B: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
C: MRNA TRIPHOSPHATASE CET1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7676
ポリマ－71,3832
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4810 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area28300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.358, 116.095, 82.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 MRNA TRIPHOSPHATASE CET1


分子量: 35691.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Plasmid details: T7 PROMOTER / プラスミド: PET16B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O13297, polynucleotide 5'-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 414 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RNA triphosphatase is an essential mRNA processing enzyme that catalyzes the first step in 5' cap ...RNA triphosphatase is an essential mRNA processing enzyme that catalyzes the first step in 5' cap formation. The 2.05 A crystal structure of yeast RNA triphosphatase Cet1p reveals a novel active site fold whereby an 8-strand beta barrel forms a topologically closed triphosphatase tunnel. Interactions of a sulfate bound in the center of the tunnel with a divalent cation and basic amino acids projecting into the tunnel suggest a catalytic mechanism that is supported by mutational data. Discrete surface domains are responsible for Cet1p homodimerization and Cet1p-binding to the guanylyltransferase component of the yeast capping apparatus. The structure and mechanism of the fungal RAN triphosphatases are completely different from those of the mammalian mRNA capping enzymes.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.34
詳細: 0.1M MES, 38% SATURATED (NH4)2SO4, 5MM DTT STABILIZED IN 2.5M AMSO4 + BUFFER, pH 6.34, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
128 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1reservoir
338 %satammonium sulfate1reservoir
45 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.2141
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2141 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→25 Å / Num. all: 66566 / Num. obs: 54645 / % possible obs: 82.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 28.12828128 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / % possible all: 64.3
反射
*PLUS
Biso Wilson estimate: 28.13 Å2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64.3 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.05→25 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: RESTRAINED MAXIMUM LIKELIHOOD FOR FS CONJUGATE DIRECTION EXPERIMENTAL SIGMAS USED FOR WEIGHTING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26964 2772 -RANDOM
Rwork0.2026 ---
all-66566 --
obs-54606 82.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6885 0 30 414 7329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.3
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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