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- PDB-1cz1: EXO-B-(1,3)-GLUCANASE FROM CANDIDA ALBICANS AT 1.85 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cz1
タイトルEXO-B-(1,3)-GLUCANASE FROM CANDIDA ALBICANS AT 1.85 A RESOLUTION
要素PROTEIN (EXO-B-(1,3)-GLUCANASE)
キーワードHYDROLASE / EXOGLUCANASE / CANDIDA ALBICANS / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 5
機能・相同性
機能・相同性情報


single-species biofilm formation in or on host organism / glucan metabolic process / glucan 1,3-beta-glucosidase / adhesion of symbiont to host cell / single-species biofilm formation on inanimate substrate / glucan exo-1,3-beta-glucosidase activity / fungal-type cell wall organization / glucan catabolic process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / cell-substrate adhesion ...single-species biofilm formation in or on host organism / glucan metabolic process / glucan 1,3-beta-glucosidase / adhesion of symbiont to host cell / single-species biofilm formation on inanimate substrate / glucan exo-1,3-beta-glucosidase activity / fungal-type cell wall organization / glucan catabolic process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / cell-substrate adhesion / cell adhesion molecule binding / extracellular vesicle / transferase activity / cell surface / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucan 1,3-beta-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Cutfield, S.M. / Davies, G.J. / Murshudov, G. / Anderson, B.F. / Moody, P.C.E. / Sullivan, P.A. / Cutfield, J.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The structure of the exo-beta-(1,3)-glucanase from Candida albicans in native and bound forms: relationship between a pocket and groove in family 5 glycosyl hydrolases.
著者: Cutfield, S.M. / Davies, G.J. / Murshudov, G. / Anderson, B.F. / Moody, P.C. / Sullivan, P.A. / Cutfield, J.F.
履歴
登録1999年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (EXO-B-(1,3)-GLUCANASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2701
ポリマ－45,2701
非ポリマー00
水5,567309
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.790, 64.540, 96.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (EXO-B-(1,3)-GLUCANASE)


分子量: 45269.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 株: ATCC 10261 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P29717, glucan 1,3-beta-glucosidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.85 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: Hepes buffer, CaCl2, Peg 8000, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 35 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMHEPES1drop
20.2 M1dropCaCl2
320 %(w/v)PEG80001drop
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→38 Å / Num. all: 96965 / Num. obs: 96965 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Num. unique all: 3655 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. obs: 32353 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
ROTAVATAデータ削減
Agrovataデータ削減
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化解像度: 1.85→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1327 4.3 %random
Rwork0.166 ---
all-31012 --
obs-31012 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3239 0 0 309 3548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONp-planar1,4-d0.028
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.3 % / Rfactor obs: 0.163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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