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万見
- PDB-1cwd: HUMAN P56LCK TYROSINE KINASE COMPLEXED WITH PHOSPHOPEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cwd
タイトルHUMAN P56LCK TYROSINE KINASE COMPLEXED WITH PHOSPHOPEPTIDE
要素
  • (PHOSPHONOMETHYL)PHENYLALANINE-CONTAINING PEPTIDE PRO-GLU-GLY-ASP-PM3-GLU-GLU-VAL-LEU
  • P56LCK TYROSINE KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PHOSPHOTRANSFERASE / COMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE-PEPTIDE) / PHOSPHOTRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / CD8 receptor binding / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / pericentriolar material / PECAM1 interactions / protein serine/threonine phosphatase activity / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of T cell activation / platelet activation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Downstream TCR signaling / cell-cell junction / DAP12 signaling / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / protein phosphorylation / intracellular signal transduction / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Mikol, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The crystal structures of the SH2 domain of p56lck complexed with two phosphopeptides suggest a gated peptide binding site.
著者: Mikol, V. / Baumann, G. / Keller, T.H. / Manning, U. / Zurini, M.G.
履歴
登録1995年9月6日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: P56LCK TYROSINE KINASE
P: (PHOSPHONOMETHYL)PHENYLALANINE-CONTAINING PEPTIDE PRO-GLU-GLY-ASP-PM3-GLU-GLU-VAL-LEU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2622
ポリマ－12,2622
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.660, 46.660, 58.298
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 P56LCK TYROSINE KINASE


分子量: 11134.396 Da / 分子数: 1 / 断片: PHOSPHOTYROSINE RECOGNITION DOMAIN SH2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06239
#2: タンパク質・ペプチド (PHOSPHONOMETHYL)PHENYLALANINE-CONTAINING PEPTIDE PRO-GLU-GLY-ASP-PM3-GLU-GLU-VAL-LEU


分子量: 1128.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE REGION BETWEEN RESIDUES 3 AND 100 CORRESPONDS TO THE REGION OF THE P56 LCK TYROSINE KINASE ...THE REGION BETWEEN RESIDUES 3 AND 100 CORRESPONDS TO THE REGION OF THE P56 LCK TYROSINE KINASE BETWEEN RESIDUES 124 AND 224 AND HAS BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIER "L" IN THIS ENTRY. THE PHOSPHOPEPTIDE HAS CHAIN IDENTIFIER "P".

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.32 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50.2 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.05 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mM1dropCH3COOH/CH3COO- Na+
210.5 %(w/v)PEG80001drop
30.02 %(w/v)1dropNaN3
42 mMLck/peptide 11drop
520 mM1reservoirCH3COOH/CH3COO- Na+
621 %(w/v)PEG80001reservoir
70.04 %(w/v)1reservoirNaN3

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.25→8 Å / Num. obs: 5815 / % possible obs: 95.6 %
反射
*PLUS
Num. all: 5815 / Num. obs: 5072 / Num. measured all: 13232 / Rmerge(I) obs: 0.077

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.25→8 Å / Rfactor Rwork: 0.185 / Rfactor obs: 0.185 / σ(F): 2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数851 0 0 129 980
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.85
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 5525
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.3 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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